2024/12/04 更新

写真a

イワキ ヒロアキ
岩木 宏明
IWAKI,Hiroaki
所属
化学生命工学部 教授
職名
教授
外部リンク

学位

  • 博士(工学) ( 2000年3月 )

研究分野

  • ライフサイエンス / 応用微生物学

  • 環境・農学 / 環境負荷低減技術、保全修復技術

学歴

  • 関西大学   工学研究科   生物工学専攻

    1997年4月 - 2000年3月

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    国名: 日本国

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  • 関西大学   工学研究科   生物工学専攻

    1995年4月 - 1997年3月

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  • 関西大学   工学部   生物工学科

    1991年4月 - 1995年3月

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経歴

  • 関西大学/教授

    2016年4月 - 現在

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  • 関西大学/准教授

    2009年4月 - 2016年3月

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  • 関西大学/専任講師

    2006年4月 - 2009年3月

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  • 関西大学/助手

    2003年4月 - 2006年3月

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  • カナダ国立研究機構・バイオテクノロジー研究所

    2000年9月 - 2003年3月

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所属学協会

委員歴

  • 日本生物工学会第70回大会実行委員(総務代表)  

    2017年11月 - 2018年9月   

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  • 日本生物工学会   日本生物工学会関西支部庶務幹事  

    2017年6月 - 2019年5月   

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  • 日本生物工学会関西支部委員  

    2015年6月 - 現在   

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  • 日本生物工学会   日本生物工学会関西支部企画幹事  

    2015年6月 - 2017年5月   

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  • 日本生物工学会   日本生物工学会関西支部若手企画委員会委員  

    2014年1月 - 2019年5月   

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論文

  • Complete genome sequence of Paraburkholderia terrae strain KU-46, a 2,4-dinitrophenol-degrading bacterium 査読 国際誌

    Tomoki Tanaka, Kenji Okano, Hiroaki Iwaki

    Microbiology Resource Announcements   13 ( 6 )   e00282-24   2024年6月

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    担当区分:最終著者, 責任著者   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1128/mra.00282-24

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  • Precise microbiome engineering using natural and synthetic bacteriophages targeting an artificial bacterial consortium 査読 国際誌

    Tomoki Tanaka, Ryoga Sugiyama, Yu Sato, Manami Kawaguchi, Kohsuke Honda, Hiroaki Iwaki, Kenji Okano

    Frontiers in Microbiology   15 ( 1403903 )   2024年5月

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    掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:Frontiers Media SA  

    In natural microbiomes, microorganisms interact with each other and exhibit diverse functions. Microbiome engineering, which enables bacterial knockdown, is a promising method to elucidate the functions of targeted bacteria in microbiomes. However, few methods to selectively kill target microorganisms in the microbiome without affecting the growth of nontarget microorganisms are available. In this study, we focused on the host-specific lytic ability of virulent phages and validated their potency for precise microbiome engineering. In an artificial microbiome consisting of Escherichia coli, Pseudomonas putida, Bacillus subtilis, and Lactiplantibacillus plantarum, the addition of bacteriophages infecting their respective host strains specifically reduced the number of these bacteria more than 10<sup>2</sup> orders. Remarkably, the reduction in target bacteria did not affect the growth of nontarget bacteria, indicating that bacteriophages were effective tools for precise microbiome engineering. Moreover, a virulent derivative of the λ phage was synthesized from prophage DNA in the genome of λ lysogen by in vivo DNA assembly and phage-rebooting techniques, and E. coli-targeted microbiome engineering was achieved. These results propose a novel approach for precise microbiome engineering using bacteriophages, in which virulent phages are synthesized from prophage DNA in lysogenic strains without isolating phages from environmental samples.

    DOI: 10.3389/fmicb.2024.1403903

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  • Subtractive modification of bacterial consortium using antisense peptide nucleic acids. 査読 国際誌

    Tatsuya Hizume, Yu Sato, Hiroaki Iwaki, Kohsuke Honda, Kenji Okano

    Frontiers in microbiology   14   1321428   2024年1月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    Microbiome engineering is an emerging research field that aims to design an artificial microbiome and modulate its function. In particular, subtractive modification of the microbiome allows us to create an artificial microbiome without the microorganism of interest and to evaluate its functions and interactions with other constituent bacteria. However, few techniques that can specifically remove only a single species from a large number of microorganisms and can be applied universally to a variety of microorganisms have been developed. Antisense peptide nucleic acid (PNA) is a potent designable antimicrobial agent that can be delivered into microbial cells by conjugating with a cell-penetrating peptide (CPP). Here, we tested the efficacy of the conjugate of CPP and PNA (CPP-PNA) as microbiome modifiers. The addition of CPP-PNA specifically inhibited the growth of Escherichia coli and Pseudomonas putida in an artificial bacterial consortium comprising E. coli, P. putida, Pseudomonas fluorescens, and Lactiplantibacillus plantarum. Moreover, the growth inhibition of P. putida promoted the growth of P. fluorescens and inhibited the growth of L. plantarum. These results indicate that CPP-PNA can be used not only for precise microbiome engineering but also for analyzing the growth relationships among constituent microorganisms in the microbiome.

    DOI: 10.3389/fmicb.2023.1321428

    PubMed

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  • Identification and characterization of a pab gene cluster responsible for the 4-aminobenzoate degradation pathway, including its involvement in the formation of a γ-glutamylated intermediate in Paraburkholderia terrae strain KU-15. 査読

    Yaxuan Liu, Kenji Okano, Hiroaki Iwaki

    Journal of bioscience and bioengineering   137 ( 1 )   38 - 46   2024年1月

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    担当区分:最終著者, 責任著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    Paraburkholderia terrae strain KU-15 grows on 2- and 4-nitrobenzoate and 2- and 4-aminobenzoate (ABA) as the sole nitrogen and carbon sources. The genes responsible for the potential degradation of 2- and 4-nitrobenzoate and 2-ABA have been predicted from its genome sequence. In this study, we identified the pab operon in P. terrae strain KU-15. This operon is responsible for the 4-ABA degradation pathway, which involves the formation of a γ-glutamylated intermediate. Reverse transcription-polymerase chain reaction revealed that the pab operon was induced by 4-ABA. Herein, studying the deletion of pabA and pabB1 in strain KU-15 and the examining of Escherichia coli expressing the pab operon revealed the involvement of the operon in 4-ABA degradation. The first step of the degradation pathway is the formation of a γ-glutamylated intermediate, whereby 4-ABA is converted to γ-glutamyl-4-carboxyanilide (γ-GCA). Subsequently, γ-GCA is oxidized to protocatechuate. Overexpression of various genes in E. coli and purification of recombinant proteins permitted the functional characterization of relevant pathway proteins: PabA is a γ-GCA synthetase, PabB1-B3 functions in a multicomponent dioxygenase system responsible for γ-GCA dioxygenation, and PabC is a γ-GCA hydrolase that reverses the formation of γ-GCA by PabA.

    DOI: 10.1016/j.jbiosc.2023.11.002

    PubMed

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  • Cloning of two gene clusters involved in the catabolism of 2,4-dinitrophenol by Paraburkholderia sp. strain KU-46 and characterization of the initial DnpAB enzymes and a two-component monooxygenases DnpC1C2 査読 国際共著

    Yaxuan Liu, Taisei Yamamoto, Nozomi Kohaya, Kota Yamamoto, Kenji Okano, Takaaki Sumiyoshi, Yoshie Hasegawa, Peter C.K. Lau, Hiroaki Iwaki

    Journal of Bioscience and Bioengineering   136 ( 3 )   223 - 231   2023年9月

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    担当区分:最終著者, 責任著者   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:Elsevier BV  

    DOI: 10.1016/j.jbiosc.2023.05.013

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  • Complete Genome Sequence of Paraburkholderia terrae Strain KU-15, a 2-Nitrobenzoate-Degrading Bacterium 査読 国際誌

    Yaxuan Liu, Kenji Okano, Hiroaki Iwaki

    Microbiology Resource Announcements   11 ( 7 )   2022年7月

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    担当区分:最終著者, 責任著者   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:American Society for Microbiology  

    Paraburkholderia terrae strain KU-15 has been investigated for its ability to degrade 2-nitrobenzoate. Here, we report the complete 10,422,345-bp genome of this microorganism, which consists of six circular replicons containing 9,483 protein-coding sequences. The genome carries genes that are potentially responsible for 2-nitrobenzoate and 4-nitirobenzoate degradation.

    DOI: 10.1128/mra.00373-22

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  • Identification and characterization of a novel class of self-sufficient cytochrome P450 hydroxylase involved in cyclohexanecarboxylate degradation in Paraburkholderia terrae strain KU-64 査読

    Taisei Yamamoto, Yoshie Hasegawa, Hiroaki Iwaki

    Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry   86 ( 2 )   199 - 208   2022年1月

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    担当区分:最終著者, 責任著者   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:Oxford University Press ({OUP})  

    DOI: 10.1093/bbb/zbab199

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  • Bactericidal effect of nanostructures via lytic transglycosylases of Escherichia coli 査読

    Mimura,Soma, Shimizu,Tomohiro, Shingubara,Shoso, IWAKI,Hiroaki, Ito,Takeshi

    RSC Advances   12(3):1645-1652 ( 3 )   1645 - 1652   2022年1月

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    掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1039/d1ra07623j

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  • Identification and Characterization of a chc Gene Cluster Responsible for the Aromatization Pathway of Cyclohexanecarboxylate Degradation in Sinomonas cyclohexanicum ATCC 51369 査読 国際共著

    Taisei Yamamoto, Yoshie Hasegawa, Peter C.K. Lau, Hiroaki Iwaki

    Journal of Bioscience and Bioengineering   132(6):621-629 ( 6 )   621 - 629   2021年12月

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    担当区分:最終著者, 責任著者   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1016/j.jbiosc.2021.08.013

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  • Cloning, expression, and characterization of Baeyer–Villiger monooxygenases from eukaryotic Exophiala jeanselmei strain KUFI-6N 査読

    Taisei Yamamoto, Kento Kobayashi, Yoshie Hasegawa, Hiroaki Iwaki

    Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry   85 ( 7 )   1675 - 1685   2021年4月

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    担当区分:最終著者, 責任著者   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1093/bbb/zbab079

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  • A novel piperidine degradation mechanism in a newly isolated piperidine degrader Pseudomonas sp. strain KU43P 査読

    Yamamoto,Taisei, Liu,Yaxuan, Sumiyoshi,Takaaki, Hasegawa,Yoshie, IWAKI,Hiroaki

    The Journal of General and Applied Microbiology   66 ( 5 )   256 - 264   2020年11月

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    担当区分:最終著者, 責任著者   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.2323/jgam.2019.11.006

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  • Complete Genome Sequence of Mameliella alba Strain KU6B, a Cyclohexylamine-Utilizing Marine Bacterium 査読

    Yamamoto,Taisei, Liu,Yaxuan, Hasegawa,Yoshie, IWAKI,Hiroaki

    Microbiology Resource Announcements   Volume 9Issue 19e00273-20 ( 19 )   2020年5月

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    担当区分:最終著者, 責任著者   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1128/mra.00273-20

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  • Complete Genome Sequence of Pseudomonas sp. KUIN-1, a Model Strain for Studies on Production of Cell-Free Ice-Nucleation Proteins 査読

    Yamamoto,Taisei, Hasegawa,Yoshie, Kawahara,Hidehisa, IWAKI,Hiroaki

    Microbiology Resource Announcements   Vol.8 Iss.45 e01204-19 p1-3 ( 45 )   2019年11月

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    担当区分:最終著者, 責任著者   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1128/MRA.01204-19

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  • Isolation of marine xylene-utilizing bacteria and characterization of <i>Halioxenophilus aromaticivorans</i> gen. nov., sp. nov. and its xylene degradation gene cluster 査読

    IWAKI,H, Yamamoto,T, Hasegawa,Y

    FEMS Microbiology Letters   365(7), fny042 ( 7 )   2018年4月

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    担当区分:筆頭著者, 責任著者   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1093/femsle/fny042

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  • 微生物機能を利用したバイオベースポリマー生産系の構築 査読

    岩木 宏明

    IFO Res. Commun.   31, 134   2017年12月

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  • The oxygenating constituent of 3,6-diketocamphane monooxygenase from the CAM plasmid of Pseudomonas putida: the first crystal structure of a type II Baeyer–Villiger monooxygenase 査読 国際共著

    Michail N. Isupov, Ewald Schröder, Robert P. Gibson, Jean Beecher, Giuliana Donadio, Vahid Saneei, Stephlina A. Dcunha, Emma J. McGhie, Christopher Sayer, Colin F. Davenport, Peter C. Lau, Yoshie Hasegawa, Hiroaki Iwaki, Maria Kadow, Kathleen Balke, Uwe T. Bornscheuer, Gleb Bourenkov, Jennifer A. Littlechild

    Acta Crystallographica Section D BIOLOGICAL CRYSTALLOGRAPHY   71   2344 - 2353   2015年11月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1107/S1399004715017939

    Web of Science

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  • Human α-amino-β-carboxymuconate-ε-semialdehyde decarboxylase (ACMSD): A structural and mechanistic unveiling 査読 国際共著

    L. Huo, F. Liu, H. Iwaki, T. Li, Y. Hasegawa, A. Liu

    PROTEINS: Structure, Function, and Bioinformatics   83 ( 1 )   178 - 187   2015年1月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1002/prot.24722

    Web of Science

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  • Crystallographic and spectroscopic snapshots reveal a dehydrogenase in action 査読 国際共著

    Lu Huo, Ian Davis, Fange Liu, Babak Andi, Shingo Esaki, Hiroaki Iwaki, Yoshie Hasegawa, Allen M. Orville, Aimin Liu

    NATURE COMMUNICATIONS   6   2015年1月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:NATURE PUBLISHING GROUP  

    Aldehydes are ubiquitous intermediates in metabolic pathways and their innate reactivity can often make them quite unstable. There are several aldehydic intermediates in the metabolic pathway for tryptophan degradation that can decay into neuroactive compounds that have been associated with numerous neurological diseases. An enzyme of this pathway, 2-aminomuconate-6-semialdehyde dehydrogenase, is responsible for 'disarming' the final aldehydic intermediate. Here we show the crystal structures of a bacterial analogue enzyme in five catalytically relevant forms: resting state, one binary and two ternary complexes, and a covalent, thioacyl intermediate. We also report the crystal structures of a tetrahedral, thiohemiacetal intermediate, a thioacyl intermediate and an NAD(+)-bound complex from an active site mutant. These covalent intermediates are characterized by single-crystal and solution-state electronic absorption spectroscopy. The crystal structures reveal that the substrate undergoes an E/Z isomerization at the enzyme active site before an sp(3)-to-sp(2) transition during enzyme-mediated oxidation.

    DOI: 10.1038/ncomms6935

    Web of Science

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  • Substrate profiling of cyclohexylamine oxidase and its mutants reveals new biocatalytic potential in deracemization of racemic amines 査読 国際共著

    G. Li, J. Ren, H. Iwaki, D. Zhang, Y. Hasegawa, Q. Wu, J. Feng, P. C. K. Lau, D. Zhu

    Appl. Microbiol. Biotechnol.   98: 1681-1689   2014年4月

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  • Isolation and Characterization of Marine Nonylphenol-Degrading Bacteria and Description of Pseudomaricurvus alkylphenolicus gen. nov., sp nov. 査読

    Hiroaki Iwaki, Makoto Fujioka, Yoshie Hasegawa

    CURRENT MICROBIOLOGY   68 ( 2 )   167 - 173   2014年2月

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    担当区分:筆頭著者, 責任著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:SPRINGER  

    Two novel aerobic p-n-nonylphenol-degrading bacterial strains were isolated from seawater obtained from the coastal region of Ogasawara Islands, Japan. The 16S rRNA gene sequence analysis indicated that the strains are affiliated with the order Alteromonadales within the class Gammaproteobacteria. One isolate, strain KU41G2, is most closely related to Maricurvus nonylphenolicus (99.2 % similarity), and is tentatively identified as M. nonylphenolicus. The other isolate, strain KU41G(T), is also most closely related to M. nonylphenolicus; however, the 16S rRNA gene sequence similarity was only 94.7 %. Cells of strain KU41G(T) are Gram-negative rods with a single polar flagellum. The predominant respiratory lipoquinone was ubiquinone-8, and the major cellular fatty acids were C-17:1 omega 8c (24.2 %); C-15:0 iso 2-OH; and/or C-16:1 omega 7c (16.3 %), C-15:0 (10.3 %), C-11:0 3-OH (9.5 %), C-9:0 3-OH (6.7 %), C-10:0 3-OH (6.4 %), and C-18:1 omega 7c (5.5 %). The DNA G+C content was 53.3 mol%. On the basis of physiological, chemotaxonomic, and phylogenetic data, strain KU41G(T) is suggested to represent a novel species of a new genus, for which we propose the name Pseudomaricurvus alkylphenolicus gen. nov., sp. nov. The type strain of P. alkylphenolicus is KU41G(T) (=JCM 19135(T) = KCTC 32386(T)).

    DOI: 10.1007/s00284-013-0455-x

    Web of Science

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  • Characterization of CpdC, a Large-Ring Lactone-Hydrolyzing Enzyme from Pseudomonas sp Strain HI-70, and Its Use as a Fusion Tag Facilitating Overproduction of Proteins in Escherichia coli 査読 国際共著

    Yali Xu, Stephan Grosse, Hiroaki Iwaki, Yoshie Hasegawa, Peter C. K. Lau

    APPLIED AND ENVIRONMENTAL MICROBIOLOGY   79 ( 22 )   7091 - 7100   2013年11月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER SOC MICROBIOLOGY  

    There are few entries of carbon-carbon bond hydrolases (EC 3.7.1.-) in the ExPASy database. In microbes, these enzymes play an essential role in the metabolism of alicyclic or aromatic compounds as part of the global carbon cycle. CpdC is a omega-pentadecalactone hydrolase derived from the degradation pathway of cyclopentadecanol or cyclopentadecanone by Pseudomonas sp. strain HI-70. CpdC was purified to homogeneity and characterized. It is active as a dimer of 56,000 Da with a subunit molecular mass of 33,349. Although CpdC has the highest activity and reaction rate (k(cat)) toward omega-pentadecalactone, its catalytic efficiency favors lauryl lactone as a substrate. The melting temperature (T-m) of CpdC was estimated to be 50.9 +/- 0.1 degrees C. The half-life of CpdC at 35 degrees C is several days. By virtue of its high level of expression in Escherichia coli, the intact CpdC-encoding gene and progressive 3'-end deletions were employed in the construction of a series of fusion plasmid system. Although we found them in inclusion bodies, proof-of-concept of overproduction of three microbial cutinases of which the genes were otherwise expressed poorly or not at all in E. coli was demonstrated. On the other hand, two antigenic proteins, azurin and MPT63, were readily produced in soluble form.

    DOI: 10.1128/AEM.02435-13

    Web of Science

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  • Isolation and Characterization of a Marine Cyclohexylacetate-Degrading Bacterium Lutimaribacter litoralis sp nov., and Reclassification of Oceanicola pacificus as Lutimaribacter pacificus comb. nov. 査読

    Hiroaki Iwaki, Naoki Yasukawa, Makoto Fujioka, Kengo Takada, Yoshie Hasegawa

    CURRENT MICROBIOLOGY   66 ( 6 )   588 - 593   2013年6月

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    担当区分:筆頭著者, 責任著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:SPRINGER  

    A novel aerobic, Gram-negative, non-motile, pleomorphic, and rod-shaped bacterium designated KU5D5(T) was isolated from seawater that was obtained from the coastal region of the Goto Islands, Japan, on the basis of its ability to utilize cyclohexylacetate as the sole source of carbon and energy. Strain KU5D5(T) grew at pH 6.0-8.0 and 10-35 A degrees C in the presence of 1.0-5.0 % (w/v) NaCl. Analysis of the 16S rRNA gene sequence revealed that this strain was affiliated to the family Rhodobacteraceae in the class Alphaproteobacteria and was related most closely to Lutimaribacter saemankumensis (96.6 % similarity) and Oceanicola pacificus (96.6 %). The predominant respiratory lipoquinone was ubiquinone-10 and the major cellular fatty acids were C-18:1 omega 7c (66.7 %), C-16:0 (7.7 %), C-12:1 3-OH (6.1 %), and C-17:0 (6.1 %). The DNA G+C content was 58.9 mol %. On the basis of physiological, chemotaxonomic, and phylogenetic data, strain KU5D5(T) is suggested to represent a novel species of the genus Lutimaribacter, for which the name Lutimaribacter litoralis sp. nov. is proposed. It is also proposed that O. pacificus should be transferred to the genus Lutimaribacter as Lutimaribacter pacificus comb. nov. The type strain of L. litoralis is KU5D5(T) (=JCM 17792(T) = KCTC 23660(T)) and the type strain of L. pacificus is W11-2B(T) (=CCTCC AB 208224(T) = LMG 24619(T) = MCCC 1A01034(T)).

    DOI: 10.1007/s00284-013-0321-x

    Web of Science

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  • Camphor Pathway Redux: Functional Recombinant Expression of 2,5-and 3,6-Diketocamphane Monooxygenases of Pseudomonas putida ATCC 17453 with Their Cognate Flavin Reductase Catalyzing Baeyer-Villiger Reactions 査読 国際共著

    Hiroaki Iwaki, Stephan Grosse, Helene Bergeron, Hannes Leisch, Krista Morley, Yoshie Hasegawa, Peter C. K. Lau

    APPLIED AND ENVIRONMENTAL MICROBIOLOGY   79 ( 10 )   3282 - 3293   2013年5月

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER SOC MICROBIOLOGY  

    Whereas the biochemical properties of the monooxygenase components that catalyze the oxidation of 2,5-diketocamphane and 3,6-diketocamphane (2,5-DKCMO and 3,6-DKCMO, respectively) in the initial catabolic steps of (+) and (-) isomeric forms of camphor (CAM) metabolism in Pseudomonas putida ATCC 17453 are relatively well characterized, the actual identity of the flavin reductase (Fred) component that provides the reduced flavin to the oxygenases has hitherto been ill defined. In this study, a 37-kDa Fred was purified from a camphor-induced culture of P. putida ATCC 17453 and this facilitated cloning and characterization of the requisite protein. The active Fred is a homodimer with a subunit molecular weight of 18,000 that uses NADH as an electron donor (K-m = 32 mu M), and it catalyzes the reduction of flavin mononucleotide (FMN) (K-m = 3.6 mu M; k(cat) = 283 s(-1)) in preference to flavin adenine dinucleotide (FAD) (K-m = 19 mu M; k(cat) = 128 s(-1)). Sequence determination of similar to 40 kb of the CAM degradation plasmid revealed the locations of two isofunctional 2,5-DKCMO genes (camE(25-1) for 2,5-DKCMO-1 and camE(25-2) for 2,5-DKCMO-2) as well as that of a 3,6-DKCMO-encoding gene (camE(36)). In addition, by pulsed-field gel electrophoresis, the CAM plasmid was established to be linear and similar to 533 kb in length. To enable functional assessment of the two-component monooxygenase system in Baeyer-Villiger oxidations, recombinant plasmids expressing Fred in tandem with the respective 2,5-DKCMO- and 3,6-DKCMO-encoding genes in Escherichia coli were constructed. Comparative substrate profiling of the isofunctional 2,5-DCKMOs did not yield obvious differences in Baeyer-Villiger biooxidations, but they are distinct from 3,6-DKCMO in the stereoselective oxygenations with various mono-and bicyclic ketone substrates.

    DOI: 10.1128/AEM.03958-12

    Web of Science

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  • Structural Analysis of a Novel Cyclohexylamine Oxidase from Brevibacterium oxydans IH-35A 査読 国際共著

    I. Ahmad Mirza, David L. Burk, Bing Xiong, Hiroaki Iwaki, Yoshie Hasegawa, Stephan Grosse, Peter C. K. Lau, Albert M. Berghuis

    PLOS ONE   8 ( 3 )   2013年3月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:PUBLIC LIBRARY SCIENCE  

    Cyclohexylamine oxidase (CHAO) is a flavoprotein first described in Brevibacterium oxydans strain IH-35A that carries out the initial step of the degradation of the industrial chemical cyclohexylamine to cyclohexanone. We have cloned and expressed in Escherichia coli the CHAO-encoding gene (chaA) from B. oxydans, purified CHAO and determined the structures of both the holoenzyme form of the enzyme and a product complex with cyclohexanone. CHAO is a 50 kDa monomer with a PHBH fold topology. It belongs to the flavin monooxygenase family of enzymes and exhibits high substrate specificity for alicyclic amines and sec-alkylamines. The overall structure is similar to that of other members of the flavin monooxygenase family, but lacks either of the C- or N-terminal extensions observed in these enzymes. Active site features of the flavin monooxygenase family are conserved in CHAO, including the characteristic aromatic cage. Differences in the orientations of residues of the CHAO aromatic cage result in a substrate-binding site that is more open than those of its structural relatives. Since CHAO has a buried hydrophobic active site with no obvious route for substrates and products, a random acceleration molecular dynamics simulation has been used to identify a potential egress route. The path identified includes an intermediate cavity and requires transient conformation changes in a shielding loop and a residue at the border of the substrate-binding cavity. These results provide a foundation for further studies with CHAO aimed at identifying features determining substrate specificity and for developing the biocatalytic potential of this enzyme.

    DOI: 10.1371/journal.pone.0060072

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  • Evidence for a dual role of an active site histidine in α-amino-β-carboxymuconate-ε-semialdehyde decarboxylase 査読 国際共著

    L. Huo, A.J. Fielding, Y. Chen, T. Li, H. Iwaki, J.P. Hosle, L. Chen, Y. Hasegawa, L. Que, A. Liu

    Biochemistry   51 ( 29 )   5811 - 5821   2012年7月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1021/bi300635b

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  • Cloning, Baeyer-Villiger biooxidations, and structures of the camphor pathway 2-oxo-Δ3-4,5,5-trimethylcyclopentenylacetyl-Coenzyme A monooxygenase of Pseudomonas putida ATCC 17453 査読

    H. Leisch, R. Ti, S. Grosse, K. Morley, H. Bergeron, M. Cygler, H. Iwaki, Y. Hasegawa, P.C.K. Lau

    Appl. Environ. Microbiol.   78 ( 7 )   2200 - 2212   2012年4月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1128/AEM.07694-11

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  • Tropicibacter phthalicus sp nov., A Phthalate-Degrading Bacterium from Seawater 査読

    Hiroaki Iwaki, Ayaka Nishimura, Yoshie Hasegawa

    CURRENT MICROBIOLOGY   64 ( 4 )   392 - 396   2012年4月

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    担当区分:筆頭著者, 責任著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:SPRINGER  

    An aerobic, Gram-negative bacterial strain, designated KU27E1(T), which degrades phthalate and dimethylphthalate, was isolated from seawater obtained from the coastal region of Ishigaki Island, Japan. Cells are motile rods with polar flagella. Strain KU27E1(T) grew at 15-30A degrees C, pH 6.0-8.0, in the presence of 1.0-2.0% (w/v) NaCl. The 16S rRNA gene sequence analysis revealed that this strain was affiliated with the family Rhodobacteraceae in the class Alphaproteobacteria, and was most closely related to Tropicibacter naphthalenivorans (96.8%). The predominant respiratory lipoquinone was ubiquinone-10, and the major cellular fatty acid was C-18:1 omega 7c (88.5%). The G+C content of genomic DNA was 58.7 mol%. Based on the physiological, chemotaxonomic, and phylogenetic data, strain KU27E1(T) is suggested to represent a novel species of the genus Tropicibacter, for which the name Tropicibacter phthalicus sp. nov. is proposed. The type strain of Tropicibacter phthalicus is designated as KU27E1(T) (=JCM 17793(T) = KCTC 23703(T)).

    DOI: 10.1007/s00284-012-0085-8

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  • Isolation and characterization of marine bacteria capable of utilizing phthalate 査読

    Hiroaki Iwaki, Ayaka Nishimura, Yoshie Hasegawa

    WORLD JOURNAL OF MICROBIOLOGY & BIOTECHNOLOGY   28 ( 3 )   1321 - 1325   2012年3月

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    担当区分:筆頭著者, 責任著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:SPRINGER  

    Eleven phthalate-degrading bacterial strains were isolated from seawater collected off the coast of Japan. The isolates were found to be most closely related to the marine bacterial genera Alteromonas, Citreicella, Marinomonas, Marinovum, Pelagibaca, Rhodovulum, Sulfitobacter, Thalassobius, Thalassococcus, Thalassospira, and Tropicibacter. For the first time, members of these genera were shown to be capable of growth on phthalate. The plate assay for visual detection of phthalate dioxygenase activity and PCR detection of a possible gene encoding 4,5-dihydroxyphthalate decarboxylase indicated that phthalate is degraded via 4,5-dihydroxyphthalate to protocatechuate in all the isolates.

    DOI: 10.1007/s11274-011-0925-x

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  • Maricurvus nonylphenolicus gen. nov., sp. nov., a nonylphenol-degrading bacterium isolated from seawater 査読

    Hiroaki Iwaki, Kengo Takada, Yoshie Hasegawa

    FEMS Microbiology Letters   327 ( 2 )   142 - 147   2012年2月

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    担当区分:筆頭著者, 責任著者   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:Oxford University Press (OUP)  

    DOI: 10.1111/j.1574-6968.2011.02471.x

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  • Cyclohexylamine oxidase as a useful biocatalyst for the kinetic resolution and dereacemization of amines 査読 国際共著

    Hannes Leisch, Stephan Grosse, Hiroaki Iwaki, Yoshie Hasegawa, Peter C. K. Lau

    CANADIAN JOURNAL OF CHEMISTRY-REVUE CANADIENNE DE CHIMIE   90 ( 1 )   39 - 45   2012年1月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:CANADIAN SCIENCE PUBLISHING, NRC RESEARCH PRESS  

    The biocatalytic performance of a cloned cyclohexylamine oxidase derived from Brevibacterium oxydans fl-1-35A towards structurally different amines was investigated. Cycloalkyl primary amines, alkyl aryl amines, and a-carbon-substituted aliphatic amines were identified as suitable substrates for the biocatalyst based on an activity assay. Kinetic resolutions of several amines by either recombinant whole cells or crude enzyme extracts prepared therefrom gave enantiomerically pure (R)-amines besides the corresponding ketones. When cyclohexylamine oxidase in combination with a boraneammonia complex as reducing agent was applied to the deracemization of several substrates, excellent enantiomeric ratios (&gt;99:1) and good isolated yields (62%-75%) of the corresponding (R)-amines were obtained.

    DOI: 10.1139/V11-086

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  • Crystal Structures of Cyclohexanone Monooxygenase Reveal Complex Domain Movements and a Sliding Cofactor 査読 国際共著

    I. Ahmad Mirza, Brahm J. Yachnin, Shaozhao Wang, Stephan Grosse, Helene Bergeron, Akihiro Imura, Hiroaki Iwaki, Yoshie Hasegawa, Peter C. K. Lau, Albert M. Berghuis

    JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY   131 ( 25 )   8848 - 8854   2009年7月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER CHEMICAL SOC  

    Cyclohexanone monooxygenase (CHMO) is a flavoprotein that carries out the archetypical Baeyer-Villiger oxidation of a variety of cyclic ketones into lactones. Using NADPH and O(2) as cosubstrates, the enzyme inserts one atom of oxygen into the substrate in a complex catalytic mechanism that involves the formation of a flavin-peroxide and Criegee intermediate. We present here the atomic structures of CHMO from an environmental Rhodococcus strain bound with FAD and NADP(+) in two distinct states, to resolutions of 2.3 and 2.2 angstrom. The two conformations reveal domain shifts around multiple linkers and loop movements, involving conserved arginine 329 and tryptophan 492, which effect a translation of the nicotinamide resulting in a sliding cofactor. Consequently, the cofactor is ideally situated and subsequently repositioned during the catalytic cycle to first reduce the flavin and later stabilize formation of the Criegee intermediate. Concurrent movements of a loop adjacent to the active site demonstrate how this protein can effect large changes in the size and shape of the substrate binding pocket to accommodate a diverse range of substrates. Finally, the previously identified BVMO signature sequence is highlighted for its role in coordinating domain movements. Taken together, these structures provide mechanistic insights into CHMO-catalyzed Baeyer-Villiger oxidation.

    DOI: 10.1021/ja9010578

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  • Isolation and characterization of new cyclohexylacetic acid-degrading bacteria 査読

    Hiroaki Iwaki, Emiko Nakai, Shota Nakamura, Yoshie Hasegawa

    CURRENT MICROBIOLOGY   57 ( 2 )   107 - 110   2008年8月

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:SPRINGER  

    Six cyclohexylacetic acid-degrading strains were isolated from soil samples in Japan and identified as members of the genera Cupriavidus (strain KUA-1), Rhodococcus, and Dietzia by 16S rRNA gene sequence analysis. For the first time members of these genera were shown to be capable of degrading cyclohexylacetic acid. A selected strain, KUA-1, which is the first reported Gram-negative organism capable of growth on cyclohexylacetic acid, was identified as a Cupriavidus metallidurans, based on morphologic and physiologic characteristics and its 16S rRNA gene sequence. Metabolite analysis by HPLC-MS indicated that 1-cyclohexenylacetic acid is an intermediate of cyclohexaneacetic acid metabolism in strain KUA-1.

    DOI: 10.1007/s00284-008-9158-0

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  • Degradation of monohydroxylated benzoates by strain KUFI-6N of the yeast-like fungus Exophiala jeanselmei 査読

    Hiroaki Iwaki, Tao Zhang, Yoshie Hasegawa

    World J Microbiol Biotechnol   24(2): 289-290   2008年1月

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    担当区分:筆頭著者  

    学術研究助成基金

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  • Isolation and characterization of a new 2,4-dinitrophenol-degrading bacterium Burkholderia sp strain KU-46 and its degradation pathway 査読

    Hiroaki Iwaki, Kazuya Abe, Yoshie Hasegawa

    FEMS MICROBIOLOGY LETTERS   274 ( 1 )   112 - 117   2007年9月

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:BLACKWELL PUBLISHING  

    A gram-negative bacterium, strain KU-46, was isolated from agricultural soil contaminated with pesticides and was found to utilize 2,4-dinitrophenol as the sole source of carbon and nitrogen. Based on 16S rRNA gene sequence analysis and its morphological, biochemical, and physiological characteristics, strain KU-46 was identified as a Burkholderia sp. Metabolite analyses by HPLC and liquid chromatography-MS indicated that 4-nitrophenol, 1,4-benzoquinone, and nitrite are the intermediates of 2,4-dinitrophenol metabolism, and 2,4-dinitrophenol is metabolized via 4-nitrophenol to 1,4-benzoquinone by strain KU-46. The 2,4-dinitrophenol degradation pathway enzymes are induced by both 2,4-dinitrophenol and 4-nitrophenol.

    DOI: 10.1111/j.1574-6968.2007.00816.x

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  • Characterization of a pseudomonad 2-nitrobenzoate nitroreductase and its catabolic pathway-associated 2-hydroxylaminobenzoate mutase and a chemoreceptor involved in 2-nitrobenzoate chemotaxis 査読 国際共著

    Hiroaki Iwaki, Takamichi Muraki, Shun Ishihara, Yoshie Hasegawa, Kathryn N. Rankin, Traian Sulea, Jason Boyd, Peter C. K. Lau

    JOURNAL OF BACTERIOLOGY   189 ( 9 )   3502 - 3514   2007年5月

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER SOC MICROBIOLOGY  

    Pseudomonas fluorescens strain KU-7 is a prototype microorganism that metabolizes 2-nitrobenzoate (2-NBA) via the formation of 3-hydroxyanthranilate (3-HAA), a known antioxidant and reductant. The initial two steps leading to the sequential formation of 2-hydroxy/aminobenzoate and 3-HAA are catalyzed by a NADPH-dependent 2-NBA nitroreductase (NbaA) and 2-hydroxylaminobenzoate mutase (NbaB), respectively. The 216-amino-acid protein NbaA is 78% identical to a plasmid-encoded hypothetical conserved protein of Polaromonas strain JS666; structurally, it belongs to the homodimeric NADH:flavin mononucleotide (FMN) oxidoreductase-like fold family. Structural modeling of complexes with the flavin, coenzyme, and substrate suggested specific residues contributing to the NbaA catalytic activity, assuming a ping-pong reaction mechanism. Mutational analysis supports the roles of Asn40, Asp76, and Glu113, which are predicted to form the binding site for a divalent metal ion implicated in FMN binding, and a role in NADPH binding for the 10-residue insertion in the beta 5-alpha 2 loop. The 181-amino-acid sequence of NbaB is 35% identical to the 4-hydroxylaminobenzoate lyases (PnbBs) of various 4-nitrobenzoate-assimilating bacteria, e.g., Pseudomonas putida strain TW3. Coexpression of nbaB with nbaA in Escherichia coli produced a small amount of 3-HAA from 2-NBA, supporting the functionality of the nbaB gene. We also showed by gene knockout and chemotaxis assays that nbaY, a chemoreceptor NahY homolog located downstream of the nbaA gene, is responsible for strain KU-7 being attracted to 2-NBA. NbaY is the first chemoreceptor in nitroaromatic metabolism to be identified, and this study completes the gene elucidation of 2-NBA metabolism that is localized within a 24-kb chromosomal locus of strain KU-7.

    DOI: 10.1128/JB.01098-06

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  • Degradation of 2-nitrobenzoate by Burkholderia terrae strain KU-15 査読

    Hiroaki Iwaki, Yoshie Hasegawa

    BIOSCIENCE BIOTECHNOLOGY AND BIOCHEMISTRY   71 ( 1 )   145 - 151   2007年1月

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:TAYLOR & FRANCIS LTD  

    Bacterial strain KU-15, identified as a Burkholderia terrae by 16S rRNA gene sequence analysis, was one of 11 new isolates that grew on 2-nitrobenzoate as sole source of carbon and nitrogen. Strain KU-15 was also found to grow on anthranilate, 4-nitrobenzoate, and 4-aminobenzoate. Whole cells of strain KU-15 were found to accumulate ammonia in the medium, indicating that the degradation of 2-nitrobenzoate proceeds through a reductive route. Metabolite analyses by high-performance liquid chromatography indicated that 3-hydroxyanthranilate, anthranilate, and catechol are intermediates of 2-nitrobenzoate metabolism in strain KU-15. Enzyme studies suggested that 2-nitrobenzoate degradation occurs via the formation of 2-hydroxylaminobenzoate and that the pathway branches at this point to form two different aromatic intermediates: anthranilate and 3-hydroxyanthranilate. PCR amplifications and DNA sequencing revealed DNA fragments encoding a polypeptide homologous to 2-amino-3-carboxymuconate 6-semialdehyde decarboxylase and anthranilate 1,2-dioxygenase.

    DOI: 10.1271/bbb.60419

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  • α -Amino- β -Carboxymuconic- ε -Semialdehyde Decarboxylase (ACMSD) Is a New Member of the Amidohydrolase Superfamily 査読 国際共著

    Tingfeng Li, Hiroaki Iwaki, Rong Fu, Yoshie Hasegawa, Hong Zhang, Aimin Liu

    Biochemistry   45 ( 21 )   6628 - 6634   2006年5月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1021/bi060108c

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  • Pseudomonad cyclopentadecanone monooxygenase displaying an uncommon spectrum of Baeyer-Villiger oxidations of cyclic ketones 査読 国際共著

    H Iwaki, SZ Wang, S Grosse, H Bergeron, A Nagahashi, J Lertvorachon, JZ Yang, Y Konishi, Y Hasegawa, PCK Lau

    APPLIED AND ENVIRONMENTAL MICROBIOLOGY   72 ( 4 )   2707 - 2720   2006年4月

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER SOC MICROBIOLOGY  

    Baeyer-Villiger monooxygenases (BVMOs) are biocatalysts that offer the prospect of high chemo-, regio-, and enantioselectivity in the organic synthesis of lactones or esters from a variety of ketones. In this study, we have cloned, sequenced, and overexpressed in Escherichia coli a new BVMO, cyclopentadecanone monooxygenase (CpdB or CPDMO), originally derived from Pseudomonas sp. strain HI-70. The 601-residue primary structure of CpdB revealed only 29% to 50% sequence identity to those of known BVMOs. A new sequence motif, characterized by a cluster of charged residues, was identified in a subset of BVMO sequences that contain an N-terminal extension of similar to 60 to 147 amino acids. The 64-kDa CPDMO enzyme was purified to apparent homogeneity, providing a specific activity of 3.94 mu mol/min/mg protein and a 20% yield. CPDMO is monomeric and NADPH dependent and contains similar to 1 mol flavin adenine dinucleotide per mole of protein. A deletion mutant suggested the importance of the N-terminal 54 amino acids to CPDMO activity. In addition, a Ser261Ala substitution in a Rossmann fold motif resulted in an improved stability and increased affinity of the enzyme towards NADPH compared to the wild-type enzyme (K-m = 8 mu M versus K-m = 24 mu M). Substrate profiling indicated that CPDMO is unusual among known BVMOs in being able to accommodate and oxidize both large and small ring substrates that include C-11 to C-15 ketones, methyl-substituted C-5 and C-6 ketones, and bicyclic ketones, such as decalone and beta-tetralone. CPDMO has the highest affinity (K-m = 5.8 mu M) and the highest catalytic efficiency (k(cat)/K-m ratio of 7.2 x 10(5) M-1 s(-1)) toward cyclopentadecanone, hence the Cpd designation. A number of whole-cell biotransformations were carried out, and as a result, CPDMO was found to have an excellent enantioselectivity (E &gt; 200) as well as 99% S-selectivity toward 2-methylcyclohexanone for the production of 7-methyl-2-oxepanone, a potentially valuable chiral building block. Although showing a modest selectivity (E = 5.8), macrolactone formation of 15-hexadecanolide from the kinetic resolution of 2-methylcyclopentadecanone using CPDMO was also demonstrated.

    DOI: 10.1128/AEM.72.4.2707-2720.2006

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  • Kinetic and spectroscopic characterization of ACMSD from Pseudomonas fluorescens reveals a pentacoordinate mononuclear metallocofactor 査読 国際共著

    TF Li, AL Walker, H Iwaki, Y Hasegawa, AM Liu

    JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY   127 ( 35 )   12282 - 12290   2005年9月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER CHEMICAL SOC  

    The enzyme alpha-amino-beta-carboxy-muconic-epsilon-semialdehyde decarboxylase (ACMSD) plays an important role in the biodegradation of 2-nitrobenzoic acid in microorganisms and in tryptophan catabolism in humans. We report that the overexpressed ACMSD enzyme from Pseudomonas fluorescens requires a divalent metal, such as Co(II), Fe(II), Cd(II), or Mn(II), for catalytic activity and that neither a redox reagent nor an organic cofactor is required for the catalytic function. The metal ions can be taken up in either cell or cell-free preparations for generating the active form of ACMSD. The kinetic parameters and enzyme specific activity are shown to depend on the metal ion present in the enzyme, suggesting a catalytic role of the metal center. EPR spectrum of Co(II)-ACMSD provides a high-spin (S = 3/2) mononuclear metal ion in a non-heme, noncorrinoid environment with a mixed nitrogen/oxygen ligand field. We observe hyperfine interactions due to Co-59 nucleus at temperatures below 5 K but not at higher temperatures. Ten hyperfine lines are present in the g-L region, and three equivalent nitrogen hyperfine couplings are required to simulate the resonances in the EPR spectrum. The results for the metal binding site are also assessed using the copper-substituted enzyme, and the EPR spectral assignments for both cobalt and copper proteins give strong support for a distorted trigonal bipyramidal geometry of the metal center. Ultimately, these results suggest for the first time that ACMSD is a metal-dependent enzyme that catalyzes a novel nonoxidative decarboxylation.

    DOI: 10.1021/ja0532234

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  • Cloning and sequence analysis of the 4-hydroxybenzoate 3-hydroxylase gene from a cyclohexanecarboxylate-degrading gram-positive bacterium, ”Corynebacterium cyclohexanicum” strain ATCC 51369 査読

    Hiroaki Iwaki, Hiroshi Saji, Kazuya Abe, Yoshie Hasegawa

    Microbes and Environments   20 ( 3 )   144 - 150   2005年

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1264/jsme2.20.144

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  • Degradation of Cyclopentanol by Trichosporon cutaneum Strain KUY-6A 査読

    Hiroaki Iwaki, Hiroshi Saji, Emiko Nakai, Yoshie Hasegawa

    Microbes and Environments   19 ( 3 )   241 - 243   2004年

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    Trichosporon cutaneum strain KUY-6A, a cyclohexanecarboxylic acid-utilizing yeast, was able to grow on cyclopentanol (CPOL) as a sole source of carbon and energy. Growth experiments revealed the strain, KUY-6A, could utilize up to 42 mM of CPOL with an optimum at 24 mM. Optimal growth was found between pH 4.0 to 9.0. The generation time under optimal growth conditions on CPOL was 3.0 h. Analysis indicated that cyclopentanone (CPON) and glutaric acid were intermediates of CPOL metabolism in strain KUY-6A. The results of growth and enzyme experiments are consistent with the degradation of CPOL via CPON, 5-valerolactone, 5-hydroxyvaleric acid, and glutaric acid. © 2004, Japanese Society of Microbial Ecology &amp
    The Japanese Society of Soil Microbiology. All rights reserved.

    DOI: 10.1264/jsme2.19.241

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  • Monooxygenase-catalyzed Baeyer-Villiger oxidations: CHMO versus CPMO 査読 国際共著

    SZ Wang, MM Kayser, H Iwaki, PCK Lau

    JOURNAL OF MOLECULAR CATALYSIS B-ENZYMATIC   22 ( 3-4 )   211 - 218   2003年6月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE BV  

    Cyclopentanone monooxygenase (CPMO) from Comamonas sp. NCIMB 9872 expressed in E. coli was evaluated as a potential new bioreagent for Baeyer-Villiger oxidations of 4-alkoxy- and halo-substituted cyclohexanones (10 examples). The results were compared with those obtained in oxidations catalyzed by an engineered E coli strain expressing cyclohexanone monooxygenase (CHMO) from Acinetobacter sp. CPMO was found to have modest to good stereoselectivity and broader substrate acceptability than CHMO. The stereoselectivities of the two enzymes were generally opposite. It appears, therefore, that the two engineered strains can be useful and complementary reagents for enantioselective Baeyer-Villiger oxidations of certain prochiral ketones. (C) 2003 Elsevier Science B.V. All rights reserved.

    DOI: 10.1016/S1381-1177(03)00036-5

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  • Prokaryotic homologs of the eukaryotic 3-hydroxyanthranilate 3,4-dioxygenase and 2-amino-3-carboxymuconate-6-semialdehyde decarboxylase in the 2-nitrobenzoate degradation pathway of Pseudomonas fluorescens strain KU-7 査読 国際共著

    T Muraki, M Taki, Y Hasegawa, H Iwaki, PCK Lau

    APPLIED AND ENVIRONMENTAL MICROBIOLOGY   69 ( 3 )   1564 - 1572   2003年3月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER SOC MICROBIOLOGY  

    The 2-nitrobenzoic acid degradation pathway of Pseudomonas fluorescens strain KU-7 proceeds via a novel 3-hydroxyanthranilate intermediate. In this study, we cloned and sequenced a 19-kb DNA locus of strain KU-7 that encompasses the 3-hydroxyanthranilate meta-cleavage pathway genes. The gene cluster, designated nbaEX HJIGFCDR, is organized tightly and in the same direction. The nbaC and nbaD gene products were found to be novel homologs of the eukaryotic 3-hydroxyanthranilate 3,4-dioxygenase and 2-amino-3-carboxymuconate6-semialdehyde decarboxylase, respectively. The NbaC enzyme carries out the oxidation of 3-hydroxyanthranilate to 2-amino-3-carboxymuconate-6-semialdehyde, while the NbaD enzyme catalyzes the decarboxylation of the latter compound to 2-aminomuconate-6-semialdehyde. The NbaC and NbaD proteins were overexpressed in Escherichia coli and characterized. The substrate specificity of the 23.8-kDa NbaC protein was found to be restricted to 3-hydroxyanthranilate. In E. coli, this enzyme oxidizes 3-hydroxyanthranilate with a specific activity of 8 U/mg of protein. Site-directed mutagenesis experiments revealed the essential role of two conserved histidine residues (His52 and His96) in the NbaC sequence. The NbaC activity is also dependent on the presence of Fe2+ but is inhibited by other metal ions, such as Zn2+, Cu2+, and Cd2+. The NbaD protein was overproduced as a 38.7-kDa protein, and its specific activity towards 2-amino-3-carboxymuconate-6-semialdehyde was 195 U/mg of protein. Further processing of 2-aminomuconate-6-semialdehyde to pyruvic acid and acetyl coenzyme A was predicted to proceed via the activities of NbaE, NbaF, NbaG, NbaH, NbaI, and NbaJ. The predicted amino acid sequences of these proteins are highly homologous to those of the corresponding proteins involved in the metabolism of 2-aminophenol (e.g., AmnCDEFGH in Pseudomonas sp. strain AP-3). The NbaR-encoding gene is predicted to have a regulatory function of the LysR family type. The function of the product of the small open reading frame, NbaX, like the homologous sequences in the nitrobenzene or 2-aminophenol metabolic pathway, remains elusive.

    DOI: 10.1128/AEM.69.3.1564-1572.2003

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  • Cyclohexanol biodegradation genes: A pathway of opportunities 査読

    H Iwaki, Y Hasegawa, M Teraoka, T Tokuyama, L Bernard, PCK Lau

    BIOCATALYSIS IN POLYMER SCIENCE   840   80 - 92   2003年

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER CHEMICAL SOC  

    We have now determined the complete gene sequence of the cyclohexanol (chn) degradation pathway in Acinetobacter sp. NCIMb 9871 as well as the putative genes for the beta-oxidation of adipic acid to acetyl-CoA and succinyl-CoA. In addition, a new insertion sequence, potentially useful in strain characterization, was identified. Knowledge of the nucleotide sequence of the chn genes was used to construct clones of Escherichia coli that would overproduce the requisite biocatalysts: a flavin monooxygenase (ChnB; cyclohexanone 1,2-monooxygenase [CHMO]), a ring-opening hydrolase (ChnC; epsilon-caprolactone hydrolase) and three oxido-reductases (ChnA, cyclohexanol dehydrogenase; ChnD, 6-hydroxyhexanoate dehydrogenase; and ChnE, 6-oxohexanoate dehydrogenase). Besides the well known application of CHMO as a Baeyer-Villiger biocatalyst that carries out stereoselective oxidations of a wide variety of ketones to the corresponding lactones, potential applications of the Chn biocatalysts in the development of "green" bioprocesses such as an "envirocompatible" synthesis of adipic acid are discussed.

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  • Cloning and characterization of a gene cluster involved in cyclopentanol metabolism in Comamonas sp strain NCIMB 9872 and biotransformations effected by Escherichia coli-expressed cyclopentanone 1,2-monooxygenase 査読

    H Iwaki, Y Hasegawa, SZ Wang, MM Kayser, PCK Lau

    APPLIED AND ENVIRONMENTAL MICROBIOLOGY   68 ( 11 )   5671 - 5684   2002年11月

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER SOC MICROBIOLOGY  

    Cyclopentanone 1,2-monooxygenase, a flavoprotein produced by Pseudomonas sp. strain NCIMB 9872 upon induction by cyclopentanol or cyclopentanone (M. Griffin and P. W. Trudgill, Biochem. J. 129:595-603, 1972), has been utilized as a biocatalyst in Baeyer-Villiger oxidations. To further explore this biocatalytic potential and to discover new genes, we have cloned and sequenced a 16-kb chromosomal locus of strain 9872 that is herein reclassified as belonging to the genus Comamonas. Sequence analysis revealed a cluster of genes and six potential open reading frames designated and grouped in at least four possible transcriptional units as (orf11-orf10-orf9)-(cpnE-cpnD-orf6-cpnC)-(cpnR-cpnB-cpnA)-(orj3-orf4 [partial 3' end]). The cpnABCDE genes encode enzymes for the five-step conversion of cyclopentanol to glutaric acid catalyzed by cyclopentanol dehydrogenase, cyclopentanone 1,2-monooxygenase, a ring-opening 5-valerolactone hydrolase, 5-hydroxyvalerate dehydrogenase, and 5-oxovalerate dehydrogenase, respectively. Inactivation of cpnB by using a lacZ-Km(r) cassette resulted in a strain that was not capable of growth on cyclopentanol or cyclopentanone as a sole carbon and energy source. The presence of sigma(54)-dependent regulatory elements in front of the divergently transcribed cpnB and cpnC genes supports the notion that cpnR is a regulatory gene of the NtrC type. Knowledge of the nucleotide sequence of the cpn genes was used to construct isopropyl-beta-thio-D-galactoside-inducible clones of Escherichia coli cells that overproduce the five enzymes of the cpn pathway. The substrate specificities of CpnA and CpnB were studied in particular to evaluate the potential of these enzymes and establish the latter recombinant strain as a bioreagent for Baeyer-Villiger oxidations. Although frequently nonenantioselective, cyclopentanone 1,2-monooxygenase was found to exhibit a broader substrate range than the related cyclohexanone 1,2-monooxygenase from Acinetobacter sp. strain NCIMB 9871. However, in a few cases opposite enantioselectivity was observed between the two biocatalysts.

    DOI: 10.1128/AEM.68.11.5671-5684.2002

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  • Baeyer-Villiger oxidations catalyzed by engineered microorganisms:enantioselective synthesis of δ -valerolactones with functionalized chains 査読

    S.Wang, G.Chen, M.M.Kayser, H.Iwaki, P.C.K.Lau, Y.Hasegawa

    Can. J. Chem.   80 ( 6 )   613 - 621   2002年6月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1139/V02-035

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  • Purification and characterization of cyclohexanone 1,2-monooxygenase from Exophiala jeanselmei strain KUFI-6N 査読

    Y Hasegawa, Y Nakai, T Tokuyama, H Iwaki

    BIOSCIENCE BIOTECHNOLOGY AND BIOCHEMISTRY   64 ( 12 )   2696 - 2698   2000年12月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:TAYLOR & FRANCIS LTD  

    Baeyer-Villiger cyclohexanone 1,2-monooxygenase (CHMO) was purified 17.1-fold from cell extracts of the fungus Exophiala jeanselmei grown on cyclohexanol to electrophoretically homogeneity by serial chromatographies. The molecular mass of the native enzyme was approximately 74 kDa by gel filtration and SDS-PAGE. Some enzymic characterizations were studied. The NH2-terminal amino acid residues were Ala-Lys-Ser-Leu-Asp-Val-Leu-Ile-Val-Gly-Ala-Gly-Phe-Gly-Gly-Ile-TyrGln-Leu-, with similarity to the bacterial CHMOs of FAD-binding and NADPH-dependent type Baeyer-Villiger monooxygenases.

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  • A novel degradative pathway of 2-nitrobenzoate via 3-hydroxyanthranilate in Pseudomonas fluorescens strain KU-7 査読 国際共著

    Y Hasegawa, T Muraki, T Tokuyama, H Iwaki, M Tatsuno, PCK Lau

    FEMS MICROBIOLOGY LETTERS   190 ( 2 )   185 - 190   2000年9月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE BV  

    A bacterial strain KU-7, identified as a Pseudomonas fluorescens by 16S rDNA sequencing, was one of the 12 new isolates that are able to grow on 2-nitrobenzoate as a sole source of carbon, nitrogen, and energy. Resting cells of KU-7 were found to accumulate ammonia in the medium indicating that degradation of 2-NBA proceeds through a reductive route. Metabolite analyses by thin layer chromatography and high pressure liquid chromatography indicated that 3-hydroxyanthranilate is an intermediate of 2-nitrobenzoate metabolism in KU-7 cells. This offers an alternative route to 2-nitrobenzoate metabolism since anthranilate (2-aminobenzoate) or catechol were detected as intermediates in other bacteria. Crude extracts of KU-7 cells converted 2-nitrobenzoate to 3-hydroxyanthranilate with oxidation of 2 mol of NADPH. Ring cleavage of 3-hydroxyanthranilate produced a transient yellow product, identified as 2-amino-3-carboxymuconic 6-semialdehyde, that has a maximum absorbance at 360 nm. The initial enzymes of the 2-nitrobenzoate degradation pathway were found to be inducible since succinate-grown cells produced very low enzyme activities. A pathway for 2-nitrobenzoate degradation in KU-7 was proposed. (C) 2000 Federation of European Microbiological Societies. Published by Elsevier Science B.V. All rights reserved.

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  • Cloning and expression of the N,N-dimethylformamidase gene from Alcaligenes sp strain KUFA-1 査読

    Y Hasegawa, T Tokuyama, H Iwaki

    BIOSCIENCE BIOTECHNOLOGY AND BIOCHEMISTRY   63 ( 12 )   2091 - 2096   1999年12月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:TAYLOR & FRANCIS LTD  

    N,N-Dimethylformamidase (DMFase) from Alcaligenes sp. strain KUFA-1, a bacterium that can grow on N,N-dimethylformamide (DMF) as the sole carbon and nitrogen source, catalyzes the first step of the DMF degradation. The DMFase gene dmfA1A2 was cloned in Escherichia coli, and its nucleotides were sequenced. The deduced amino acid sequence of the enzyme consisted of two alpha- and two beta-subunits with 132 and 762 amino acids, respectively, and had little similarity to sequences in protein databases, including various amidases. The protein may be a new kind of amidase. DMFase activity was detected in E. coli cells transformed with an expression plasmid of the cloned DMFase gene. The properties of recombinant DMFase purified from E. coli were identical to those of Alcaligenes DMFase.

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  • Identification of a transcriptional activetor (ChnR) and 6-oxohexanoate dehydrogenase (ChnE) in the cyclohexanol catabolic pathway in Acinetobacter sp. NCIMB 9871, and Localization of their encoding genes 査読 国際共著

    H.Iwaki, Y.Hasegawa, M.Teraoka, T.Tokuyama, H.Bergeron, P.C.K.Lau

    Appl. Environ. Microbiol.   65巻11号 5158頁   1999年11月

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    担当区分:筆頭著者  

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  • Purification and characterization of a novel cyclohexylamine oxidase from the cyclohexylamine-degrading Brevibacterium oxydans IH-35A 査読

    H Iwaki, M Shimizu, T Tokuyama, Y Hasegawa

    JOURNAL OF BIOSCIENCE AND BIOENGINEERING   88 ( 3 )   264 - 268   1999年9月

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:SOC BIOSCIENCE BIOENGINEERING JAPAN  

    Cyclohexylamine oxidase (CHAO) from a cell extract of Brevibacterium grown on cyclohexylamine was purified 50.2-fold, to electrophoretic homogeneity, by serial chromatographies. The molecular mass of the native enzyme was estimated to be approximately 50 kDa by gel filtration and SDS-PAGE. The optimum pH was 7.4 and the stable pH range was 6.0 to 7.0. The enzyme was thermostable up to 30 degrees C. The enzyme was found to be highly specific for the deamination of alicyclic monoamines such as cyclopentylamine, cycloheptylamine, and N-methylcyclohexylamine and aliphatic monoamines, such as sec-butylamine. The apparent K-m value for cyclohexylamine was 1.23 mM. The enzyme was inhibited by flavin enzyme inhibitors such as quinine and quinacrine. The N-terminal 27 amino acid residues were determined as Gly-Ser-Val-Thr-Pro-Asp-Pro-Asp-Val-Asp-Val-Ile-His-Gly-Ala-Gly-Ser-Gly-Ser-Ala-Leu, revealing homology to conventional flavin-containing amine oxidases (EC 1.4.3.4).

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  • Biodegradation of cyclohexylamine by Brevibacterium oxydans IH-35A 査読

    H Iwaki, M Shimizu, T Tokuyama, Y Hasegawa

    APPLIED AND ENVIRONMENTAL MICROBIOLOGY   65 ( 5 )   2232 - 2234   1999年5月

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER SOC MICROBIOLOGY  

    A bacterial strain capable of growing on cyclohexylamine (CHAM) was isolated by using enrichment and isolation techniques. The strain isolated, strain IH-35A, was classified as a member of the genus Brevibacterium. The results of growth and enzyme studies are consistent with degradation of CHAM via cyclohexanone (CHnone), 6-hexanolactone, 6-hydroxyhexanoate, and adipate. Cell extracts obtained from this strain grown on CRAM contained CRAM oxidase, and the model for CRAM oxidation by this enzyme was similar to the model for deamino oxidation of amine by amine oxidase.

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書籍等出版物

  • 第 111 回醗酵学懇話会 「クラフトビールを知る・楽しむ」報告

    岩木 宏明( 担当: 単著)

    生物工学会誌  2017年10月 

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MISC

  • ツツドリ

    岩木宏明

    Nature Study   70 ( 10 )   125, 139   2024年10月

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  • チョウトンボ

    岩木宏明

    Nature Study   69 ( 7 )   85, 96   2023年7月

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  • ヒラアシキバチとオナガバチの1種

    岩木宏明

    Nature Study   69 ( 6 )   84   2023年6月

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  • 雑種か新種か、巨大タンポポ

    岩木宏明

    Nature Study   68 ( 8 )   108   2022年8月

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  • 細菌によるニトロフェノールとニトロ安息香酸の分解

    岩木宏明, 長谷川喜衛

    技苑   No.116 15~22頁   15 - 22   2003年11月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:関西大学  

    CiNii Books

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  • A gene encoding cyclododecanone monooxygenase

    H.Iwaki, Y.Hasegawa, PCK.Lau

    WO03025164, EP1430118, CA2460499   2003年

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    The invention relates to a new strain of Pseudomonas putida (designated as HI-70) and to the isolation, cloning, and sequencing of a cyclododecanone monooxygenase-encoding gene (named cdnB) from said strain. The invention also relates to a new cyclododecanone monooxygenase and to a method of use of the cyclododecanone monooxygenase-encoding gene.

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  • Cloning, sequencing, and expression of a Comamonas cyclopentanone 1,2-monooxygenase encoding gene in Escherichia coli

    H.Iwaki, Y.Hasegawa, PCK.Lau

    WO0206452, CA2418155   2002年

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    Cyclopentanone 1,2-monooxygenase (CPMO) from Comamonas (previously Pseudomonas) sp. strain NCIMB 9872 carries out the second step of a degradation pathway that allows the bacterium to use cyclopentanol as a sole carbon source for growth. In the present invention there is reported the localization of the CPMO-encoding gene (cpnB) on a 4.3-kb SphI fragment, the determination of its sequence. The 550-amino acid CPMO polypeptide (Mr, 62,111) encoded by the gene was found to have 36.5% identity with the sequence of cyclohexanone 1,2-monooxygenase (CHMO) of Acinetobacter sp. strain NCIMB 9871. The 62-kDa CPMO was expressed in E. coli as an IPTG-inducible protein.

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講演・口頭発表等

  • 海洋細菌からの有用機能の探索

    岩木 宏明

    日本防菌防黴学会 第46回年次大会  2019年9月 

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    開催年月日: 2019年9月

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  • Pseudomonas sp. KU43P株のピペリジン分解系遺伝子の解析

    山本 泰誠, 岩木 宏明, 長谷川 喜衛

    日本農芸化学会 関西・中部支部 2019年度合同神戸大会  2019年9月 

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    開催年月日: 2019年9月

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  • 大腸菌を宿主としたBaeyer-Villigerモノオキシゲナーゼ異種発現系の構築

    山本 泰誠, 田端 美咲, 岩木 宏明, 長谷川 喜衛

    第23回関西大学先端科学技術シンポジウム  2019年1月 

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    開催年月日: 2019年1月

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  • Pseudomonas sp. KU-51 株のニトロフェノール分解系遺伝子の解析

    劉 雅軒, 岩木 宏明, 長谷川 喜衛

    第70回日本生物工学会大会  2018年9月 

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    開催年月日: 2018年9月

    開催地:吹田市(関西大学)  

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  • Paraburkholderia sp. KU-46株の2,4-DNP分解系遺伝子の解析

    山本 泰誠, 岩木 宏明, 長谷川 喜衛

    日本農芸化学会2018年度大会  2018年3月 

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    開催年月日: 2018年3月

    開催地:名古屋(名城大学)  

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  • 微生物機能を利用したバイオベースポリマー生産系の構築

    山本 泰誠, 岩木 宏明, 長谷川 喜衛

    第22回関西大学先端科学技術シンポジウム  2018年1月 

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    開催年月日: 2018年1月

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  • 海洋性細菌由来シクロアルカノンモノオキシゲナーゼ遺伝子の解析

    山本 泰誠, 岩木 宏明, ⻑谷川喜衛

    日本農芸化学会 関西・中四国・西日本支部 2017年度合同大阪大会(第49回講演会)  2017年9月 

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    開催年月日: 2017年9月

    開催地:大阪(大阪府立大学)  

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  • Exophiala jeanselmei KUFI-6N 株のシクロヘキサノンモノオキシゲナーゼ遺伝子の解析

    山本 泰誠, 岩木 宏明, 長谷川 喜衛

    第69回 (2017年度) 日本生物工学会大会  2017年9月 

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    開催年月日: 2017年9月

    開催地:東京(早稲田大学)  

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  • 海洋性テレフタル酸分解菌の分離と分解系遺伝子の解析

    澤岡 良太, 岩木 宏明, 長谷川 喜衛

    日本農芸化学会2017年度大会  2017年3月 

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    開催年月日: 2017年3月

    開催地:京都  

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  • シクロドデカノン分解菌の分離と分解系遺伝子の解析

    山本 泰誠, 岩木 宏明, 長谷川 喜衛

    日本農芸化学会2017年度大会  2017年3月 

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    開催年月日: 2017年3月

    開催地:京都  

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  • Burkholderia sp. KU-46 株による 4-ニトロ安息香酸お よび 4-アミノ安息香酸の分解

    田川 須美, 岩木 宏明, 長谷川 喜衛

    日本農芸化学会2017年度大会  2017年3月 

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    開催年月日: 2017年3月

    開催地:京都  

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  • Pseudomonas 属細菌のピペリジン分解系遺伝子の解析

    山本 泰誠, 岩木 宏明, 長谷川喜衛

    第21回 関西大学先端科学技術シンポジウム  2017年1月 

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    開催年月日: 2017年1月

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  • ピぺリジン分解菌の分離と分解系遺伝子の解析

    山本 泰誠, 岩木 宏明, 長谷川 喜衛

    2016年度(第68回)日本生物工学会大会  2016年9月 

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    開催年月日: 2016年9月

    開催地:富山  

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  • Burkholderia sp. KU-46 株の 2,4-ジニトロフェノール分解系遺伝子の解析

    小早 希, 岩木 宏明, 長谷川喜衛

    日本農芸化学会 2016年度(平成28年度)大会  2016年3月 

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    開催年月日: 2016年3月

    開催地:札幌  

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  • 海洋性キシレン分解菌の分離と解析

    寺垣内将也, 岩木 宏明, 長谷川喜衛

    日本農芸化学会 2016年度(平成28年度)大会  2016年3月 

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    開催年月日: 2016年3月

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  • Corynebacterium cyclohexanicum MU株のシクロヘキサンカルボン酸分解系遺伝子の解析

    佐藤ゆう, 岩木 宏明, 長谷川喜衛

    日本農芸化学会 2016年度(平成28年度)大会  2016年3月 

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    開催年月日: 2016年3月

    開催地:札幌  

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  • Burkholderia sp. KU-64株の2,6-ジニトロフェノール分解系の解析

    小早希, 岩木宏明, 長谷川喜衛

    日本防菌防黴学会 第42回年次大会  2015年9月 

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    開催年月日: 2015年9月

    開催地:千里ライフサイエンスセンター  

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  • Pseudomonas sp. HI-70株のシクロペンタデカノール分解系の解析

    佐藤ゆう, 岩木宏明, 長谷川喜衛

    日本防菌防黴学会 第42回年次大会  2015年9月 

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    開催年月日: 2015年9月

    開催地:千里ライフサイエンスセンター  

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  • 海洋性細菌 Marinobacter sp. KU31E株のトルエン分解系遺伝子の解析

    寺垣内将也, 長谷川喜衛, 岩木宏明

    第17回マリンバイオテクノロジー学会大会  2015年5月 

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    開催年月日: 2015年5月

    開催地:東京海洋大学品川キャンパス  

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  • Extending the Kynurenine Pathway to an Aldehyde Disarming Enzyme: Mechanistic Study of Bacterial AMSDH and Identification of the Correct Human Enzyme

    Ian Davis, Lu Huo, Fange Liu, Babak Andi, Shingo Esaki, Hiroaki Iwaki, Yoshie Hasegawa, Allen Orville, Aimin Liu

    FASEB JOURNAL  2015年4月  FEDERATION AMER SOC EXP BIOL

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    開催年月日: 2015年4月

    記述言語:英語  

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  • Extending the Kynurenine Pathway to an Aldehyde Disarming Enzyme: Mechanistic Study of Bacterial AMSDH and Identification of the Correct Human Enzyme

    H. Iwaki, L. Huo, F. Liu, B. Andi, S. Esaki, H. Iwaki, Y. Hasegawa, A.M. Orville, A. Liu

    American Society for Biochemistry and Molecularbiology 2015 Annual meeting  2015年3月 

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    開催年月日: 2015年3月

    開催地:Boston, MA  

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  • 2,6-ジニトロフェノール分解菌Burkholderia sp. KU-64株の分離と分解系遺伝子の解析

    小早希, 岩木宏明, 長谷川喜衛

    日本農芸化学会2015年度大会  2015年3月 

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    開催年月日: 2015年3月

    開催地:岡山  

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  • 海洋性フタル酸ジエチルヘキシル分解菌の分離と分解系遺伝子の解析

    小西健太, 岩木宏明, 長谷川喜衛

    日本農芸化学会2015年度大会  2015年3月 

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    開催年月日: 2015年3月

    開催地:岡山  

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  • Pseudomonas sp. HI-70の大環状アルコール分解系の解析

    佐藤ゆう, 岩木宏明, 長谷川喜衛

    日本農芸化学会2015年度大会  2015年3月 

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    開催年月日: 2015年3月

    開催地:岡山  

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  • Pseudomonas fluorescens KU-7 株の2-ニトロ安息香酸走化性の代謝依存性

    藤岡諒, 岩木宏明, 長谷川喜衛

    2013年度 日本農芸化学会関西・中四国・西日本支部および日本ビタミン学会近畿・中国四国・九州沖縄地区合同大会  2013年9月 

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    開催年月日: 2013年9月

    開催地:県立広島大学(広島)  

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  • 海洋性細菌のトルエン分解系遺伝子の解析

    國頭一平, 岩木宏明, 長谷川喜衛

    2013年度 日本農芸化学会関西・中四国・西日本支部および日本ビタミン学会近畿・中国四国・九州沖縄地区合同大会  2013年9月 

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    開催年月日: 2013年9月

    開催地:県立広島大学(広島)  

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  • 環境アポトジェンを含む環境汚染物質の作用動態解析と化学生態学的防除法の開発プロジェクト

    土戸哲明, 池内俊彦, 上里新一, 下家浩二, 吉田宗弘, 福永健治, 安原裕紀, 長谷川喜衛, 老川典夫, 松村吉信, 岩木宏明

    技苑  2013年3月 

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    開催年月日: 2013年3月

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  • Pseudomonas fluorescens KU-7 株の2-ニトロ安息 香酸に対する走化性

    藤岡 諒, 岩木宏明, 長谷川喜衛

    日本農芸化学会2013年度大会  2013年3月 

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    開催年月日: 2013年3月

    開催地:仙台  

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  • 海洋性カンファー分解菌の分離とBaeyer-Villiger monooxygenase 遺伝子の取得

    安川直希, 岩木宏明, 長谷川喜衛

    日本農芸化学会2013年度大会  2013年3月 

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    開催年月日: 2013年3月

    開催地:仙台  

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  • 海洋性細菌による芳香族化合物の分解

    高田健吾, 岩木宏明, 長谷川喜衛

    第17回関西大学先端科学技術シンポジウム  2013年1月 

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    開催年月日: 2013年1月

    開催地:関西大学, 吹田  

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  • 3-ヒドロキシルアントラニル酸の生産を目的とした 2-ニトロ安息香酸分解系の解析

    藤岡 諒, 岩木宏明, 長谷川喜衛

    第17回関西大学先端科学技術シンポジウム  2013年1月 

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    開催年月日: 2013年1月

    開催地:関西大学, 吹田  

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  • Cupriavidus sp. KU-41株の2-ニトロ安息香酸分解系遺伝子の機能解析

    藤岡諒, 福島健斗, 岩木宏明, 長谷川喜衛

    第64回日本生物工学会大会  2012年10月 

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    開催年月日: 2012年10月

    開催地:神戸ポートピアホテル(兵庫県)  

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  • Pseudomonas fluorescens KU-7株の2-ニトロ安息香酸に対する走化性

    藤岡諒, 岩木宏明, 長谷川喜衛

    日本農芸化学会関西支部会2012年度大会  2012年9月 

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    開催年月日: 2012年9月

    開催地:京都学園大学  

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  • 環境アポトジェンを含む環境汚染物質の作用動態解析と化学生態学的防除法の開発プロジェクト

    土戸哲明, 池内俊彦, 上里新一, 下家浩二, 吉田宗弘, 福永健治, 安原裕紀, 長谷川喜衛, 老川典夫, 松村吉信, 岩木宏明

    技苑  2012年3月 

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    開催年月日: 2012年3月

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  • Burkholderia sp. KU-46株の2,4-ジニトロフェノール分解系遺伝子群の取得

    高田健吾 (D), 岩木宏明, 長谷川喜衛

    日本農芸化学会2012年度(平成24年度)大会  2012年3月 

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    開催年月日: 2012年3月

    開催地:京都女子大学  

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  • 海洋性細菌におけるフタル酸分解系遺伝子の解析

    西村彩香 (D), 岩木宏明, 長谷川喜衛

    日本農芸化学会2012年度(平成24年度)大会  2012年3月 

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    開催年月日: 2012年3月

    開催地:京都女子大学  

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  • 海洋性アルキルフェノール分解菌の分離と菌学的諸性質

    藤岡諒 (D), 高田健吾 (D), 安川直希 (B), 岩木宏明, 長谷川喜衛

    日本農芸化学会2012年度(平成24年度)大会  2012年3月 

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    開催年月日: 2012年3月

    開催地:京都女子大学  

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  • 海洋性細菌Marinobacter sp. E-31株によるトルエンの分解

    城谷達也 (D), 岩木宏明, 長谷川喜衛

    日本農芸化学会2012年度(平成24年度)大会  2012年3月 

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    開催年月日: 2012年3月

    開催地:京都女子大学  

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  • 海洋からの環境アポトジェン分解菌の単離と解析

    岩木宏明

    第16回 関西大学 先端科学技術シンポジウム  2012年1月 

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    開催年月日: 2012年1月

    開催地:関西大学, 吹田  

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  • 2Da03 Cupriavidus sp. KU-41株の2-ニトロ安息香酸分解系遺伝子の機能解析(遺伝子工学,一般講演)

    藤岡 諒, 福島 健斗, 岩木 宏明, 長谷川 喜衛

    日本生物工学会大会講演要旨集  2012年  日本生物工学会

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    開催年月日: 2012年

    記述言語:日本語  

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  • 海洋性フタル酸資化性菌の分離と解析

    西村彩香(D), 岩木宏明, 長谷川喜衛

    日本防菌防黴学会第 38 回年次大会  2011年8月 

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    開催年月日: 2011年8月

    開催地:千里ライフサイエンスセンター,豊中  

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  • 海洋性細菌によるトルエンの分解

    城谷達也(D), 岩木宏明, 長谷川喜衛

    日本防菌防黴学会第 38 回年次大会  2011年8月 

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    開催年月日: 2011年8月

    開催地:千里ライフサイエンスセンター,豊中  

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  • 海洋性細菌によるフェノールの分解

    高田健吾(D), 岩木宏明, 長谷川喜衛

    日本防菌防黴学会第 38 回年次大会  2011年8月 

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    開催年月日: 2011年8月

    開催地:千里ライフサイエンスセンター,豊中  

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  • 海洋性細菌による芳香族化合物の分解

    城谷達也(D), 岩木宏明, 長谷川喜衛

    日本農芸化学会2011年度大会  2011年3月 

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    開催年月日: 2011年3月

    開催地:京都女子大学  

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  • 海洋性シクロヘキシル酢酸分解菌の分離と特性

    斉藤潤(D), 岩木宏明, 長谷川喜衛

    日本農芸化学会2011年度大会  2011年3月 

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    開催年月日: 2011年3月

    開催地:京都女子大学  

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  • 海洋性細菌によるフタル酸の分解

    西村彩香(D), 岩木宏明, 長谷川喜衛

    日本農芸化学会2011年度大会  2011年3月 

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    開催年月日: 2011年3月

    開催地:京都女子大学  

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  • 海洋性フェノール分解菌の単離と解析

    高田健吾(D), 岩木宏明, 長谷川喜衛

    日本農芸化学会2011年度大会  2011年3月 

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    開催年月日: 2011年3月

    開催地:京都女子大学  

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  • 環境アポトジェンを含む環境汚染物質の作用動態解析と化学生態学的防除法の開発プロジェクト

    土戸哲明, 池内俊彦, 上里新一, 下家浩二, 吉田宗弘, 福永健治,, 安原裕紀, 長谷川喜衛, 老川典夫, 松村吉信, 岩木宏明

    技苑  2011年3月 

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    開催年月日: 2011年3月

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  • シクロヘキシル酢酸分解菌の単離と解析

    斉藤潤(D), 岩木宏明, 長谷川喜衛

    日本農芸化学会2010年度関西支部大会  2010年10月 

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    開催年月日: 2010年10月

    開催地:近畿大学農学部  

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  • The enzymatic oxidation of ketones and amines: a tale of two newly cloned classes of biocatalyst

    H Leisch (BRI/NRCC), S Grosse (BRI/NRCC), H Bergeron (BRI/NRCC), H Iwaki, Y Hasegawa, PCK Lau (BRI/NRCC)

    3rd International Symposium on Green Processing in thePharmaceutical & Fine Chemical Industries  2010年9月 

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    開催年月日: 2010年9月

    開催地:University of Massachusetts Boston, Boston, Massachusetts, USA  

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  • 環境アポトジェンを含む環境汚染物質の作用動態解析と化学生態学的防除法の開発プロジェクト

    土戸哲明,, 池内俊彦, 上里新一, 下家浩二, 吉田宗弘, 福永健治, 安原裕紀, 長谷川喜衛, 老川典夫, 松村吉信, 岩木宏明

    技苑  2010年3月 

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    開催年月日: 2010年3月

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  • Sustained Development in Baeyer-Villiger Biooxidation Technology

    Peter C. K. Lau, Hannes Leisch, Brahm J. Yachnin, I. Ahmad Mirza, Albert M. Berghuis, Hiroaki Iwaki, Yoshie Hasegawa

    GREEN POLYMER CHEMISTRY: BIOCATALYSIS AND BIOMATERIALS  2010年  AMER CHEMICAL SOC

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    開催年月日: 2010年

    記述言語:英語  

    From the first crystal structures of a prototypical cyclohexanone monooxygenase (CHMO) complexed with both FAD and NADP(+) cofactors to whole genome mining of new microbial Baeyer-Villiger monooxygenases (BVMOs), this review highlights the recent progress in Baeyer-Villiger biooxidation technology. Protein engineering of BVMOs as enantioselective enzymes in asymmetric catalysis to accommodate new substrates is an active pursuit. Cofactor recycling appears to no longer be an issue, and we have gained a greater understanding of whole-cell biotransformation dynamics and limitations, leading us towards industrial scale realization. In terms of substrate profiling, new naturally-occurring substrates have been found in addition to a seeming rebirth of interest in BVMO-mediated oxidation of steroids.

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  • 新規2-ニトロ安息香酸分解菌の単離と分解系遺伝子の構造解析

    福島健斗, 岩木宏明, 長谷川喜衛

    日本微生物生態学会第25回大会  2009年11月 

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    開催年月日: 2009年11月

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  • 新規シクロヘキシル酢酸分解菌の単離と遺伝子解析

    宮下修治, 石破優, 福島健斗, 岩木宏明, 長谷川喜衛

    2009年度日本農芸化学会関西・中国・西日本支部、日本栄養・食糧学会九州・沖縄支部および日本食品化学工学会西日本支部合同沖縄大会  2009年10月 

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    開催年月日: 2009年10月

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  • Pseudomonas sp. HI-70 株のシクロドデカノール分解系遺伝子の取得と解析

    石破優, 福島健斗, 宮下修治, 岩木宏明, 長谷川喜衛

    2009年度日本農芸化学会関西・中国・西日本支部、日本栄養・食糧学会九州・沖縄支部および日本食品化学工学会西日本支部合同沖縄大会  2009年10月 

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    開催年月日: 2009年10月

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  • Cupriavidus sp. KU-41 株の2-ニトロ安息香酸分解系遺伝子の構造解析

    福島健斗, 石破優, 宮下修治, 岩木宏明, 長谷川喜衛

    2009年度日本農芸化学会関西・中国・西日本支部、日本栄養・食糧学会九州・沖縄支部および日本食品化学工学会西日本支部合同沖縄大会  2009年10月 

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    開催年月日: 2009年10月

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  • Burkholderia terrae KU-15 株の2- ニトロ安息香酸分解系遺伝子の解析

    岡村 憲治, 岩木宏明, 長谷川喜衛

    日本生物工学会学会第61回大会  2009年9月 

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    開催年月日: 2009年9月

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  • 3-ヒドロキシアントラニル酸の生産を目的とした2-ニトロ安息香酸分解系の解析

    福島健斗, 岡村憲治, 岩木宏明, 長谷川喜衛

    日本防菌防黴学会第36 回年次大会  2009年9月 

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    開催年月日: 2009年9月

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  • 環境アポトジェンを含む環境汚染物質の作用動態解析と化学生態学的防除法の開発プロジェクト

    土戸哲明, 池内俊彦, 下家浩二, 上里新一, 吉田宗弘, 福永健治, 安原裕紀, 長谷川喜衛, 岩木宏明, 老川典夫, 松村吉信

    技苑  2009年3月 

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    開催年月日: 2009年3月

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  • 環境汚染物質の微生物分解

    岩木宏明

    第13回関西大学先端科学技術シンポジウム  2009年1月 

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    開催年月日: 2009年1月

    開催地:関西大学  

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  • 2Ja11 Burkholderia terrae KU-15株の2-ニトロ安息香酸分解系遺伝子の解析(環境浄化・修復・保全技術,一般講演)

    岡村 憲治, 岩木 宏明, 長谷川 善衛

    日本生物工学会大会講演要旨集  2009年  日本生物工学会

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    開催年月日: 2009年

    記述言語:日本語  

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  • P-154 新規2-ニトロ安息香酸分解菌の単離と分解系遺伝子の構造解析(ポスター発表)

    福島 健斗, 岩木 宏明, 長谷川 喜衛

    日本微生物生態学会講演要旨集  2009年  日本微生物生態学会

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    開催年月日: 2009年

    記述言語:日本語  

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  • Burkholderia terrae KU-15株の2-ニトロ安息香酸分解系遺伝子の解析

    岡村憲治(D), 岩木宏明, 長谷川喜衛

    2008年度日本農芸化学会関西支部大会  2008年9月 

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    開催年月日: 2008年9月

    開催地:京都学園大学  

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  • Pseudomonas fluorescens KU-7株の2−ニトロ安息香酸分解系遺伝子の全容

    石原俊(D), 岩木宏明, 長谷川喜衛

    環境バイオテクノロジー学会 2007年度大会  2007年6月 

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    開催年月日: 2007年6月

    開催地:大阪大学  

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  • シクロヘキシル酢酸分解菌の分離

    中村将太(D), 岩木宏明, 長谷川喜衛

    環境バイオテクノロジー学会 2007年度大会  2007年6月 

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    開催年月日: 2007年6月

    開催地:大阪大学  

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  • Broad Substrate Spectrum and Crystal Structures of a New Baeyer-Villiger Cyclohexanone Monooxygenase of Rhodococcus Origin

    S. Wang, A. Mirza, B. Yachnin, A. Berghuis, H. Iwaki, Y. Hasegawa, A. Imura, S. Grosse, H. Bergeron, P.C.K. Lau

    90th Canadian Chemistry Conference and Exhibition in Winnipeg, Manitoba  2007年5月 

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    開催年月日: 2007年5月

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  • Exophiala jeanselmei KUFI-6N株による芳香族化合物の分解

    張涛(D), 長谷川喜衛, 岩木宏明

    平成18年度日本農芸化学会関西支部大会  2006年10月 

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    開催年月日: 2006年10月

    開催地:京都工芸繊維大学  

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  • Pseudomonas由来の2-アミノ-3-カルボキシムコン酸-6-セミアルデヒドデカルボキシラーゼの金属依存性

    石原俊(D), 長谷川喜衛, 岩木宏明

    平成18年度日本農芸化学会関西支部大会  2006年10月 

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    開催年月日: 2006年10月

    開催地:京都工芸繊維大学  

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  • Rhodococcus sp. KU-J株によるニトロシクロヘキサンの分解

    島田優輔(D), 長谷川喜衛, 岩木宏明

    平成18年度日本農芸化学会関西支部大会  2006年10月 

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    開催年月日: 2006年10月

    開催地:京都工芸繊維大学  

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  • Pseudomonas fluorescens KU-7株の2-ニトロ安息香酸に対する走化性

    石原俊(D), 岩木宏明, 長谷川喜衛

    平成18年度日本生物工学会大会  2006年9月 

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    開催年月日: 2006年9月

    開催地:大阪大学豊中キャンパス  

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  • Pseudomonas fluorescens KU-7株における2-ニトロ安息香酸分解系遺伝子の全体像

    長谷川喜衛, 村木孝充(D), 岩木宏明

    第10回関西大学先端科学技術シンポジウム  2006年1月 

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    開催年月日: 2006年1月

    開催地:関西大学  

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  • 1I16-5 Pseudomonas fluorescens KU-7株の2-ニトロ安息香酸に対する走化性(環境浄化・修復・保全技術,一般講演)

    石原 俊, 岩木 宏明, 長谷川 喜衛

    日本生物工学会大会講演要旨集  2006年  日本生物工学会

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    開催年月日: 2006年

    記述言語:日本語  

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  • Burkholderia sp. KU-15株による2-ニトロ安息香酸の分解

    世羅俊成(D), 岩木宏明, 長谷川喜衛

    平成17年度日本農芸化学会関西・中四国・西日本支部合同大会  2005年9月 

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    開催年月日: 2005年9月

    開催地:大阪大学  

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  • Burkholderia sp. KU-46株による2,4-ジニトロフェノールの分解

    阿部和也(D), 岩木宏明, 長谷川喜衛

    平成17年度日本農芸化学会関西・中四国・西日本支部合同大会  2005年9月 

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    開催年月日: 2005年9月

    開催地:大阪大学  

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  • Ralstonia sp. KUA-1 株によるシクロヘキシル酢酸の分解

    中井恵美子(B), 佐治洋(D), 岩木宏明, 長谷川喜衛

    平成16年度日本生物工学会大会  2004年9月 

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    開催年月日: 2004年9月

    開催地:名城大学  

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  • Corynebacterium cyclohexanicum MU 株によるCyclohexanecarboxylic acid の分解

    佐治洋(D), 永橋文子(D), 岩木宏明, 長谷川善衛

    平成16年度日本農芸化学会大会  2004年3月 

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    開催年月日: 2004年3月

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  • Pseudomonas fluorescens KU-7株の2-ニトロ安息香酸分解系遺伝子のクローニングと解析

    村木孝充, 岩木宏明, 長谷川喜衛, PCK.Lau

    平成16年度日本農芸化学会大会  2004年3月 

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    開催年月日: 2004年3月

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  • Biocatalysts and microorganisms as environmental and sustainability tools

    P.C.K.Lau, H.Bergeron, J.Boyd, S.Grosse, S.Z.Wang, J.Z.Yang, K.Rankin, T.Sulea, A.Imura, A.Miyadera, H.Iwaki, T.Muraki, Y.Hasegawa

    21世紀COEプログラム「グリーンエネルギー革命による環境再生」第4回国際シンポジウム, 長岡  2004年1月 

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    開催年月日: 2004年1月

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  • 2E14-2 Ralstonia sp. KUA-1株によるシクロへキシル酢酸の分解 (環境浄化・修復・保全技術,一般講演)

    中井 恵美子, 佐治 洋, 岩木 宏明, 長谷川 喜衛

    日本生物工学会大会講演要旨集  2004年  日本生物工学会

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    開催年月日: 2004年

    記述言語:日本語  

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  • A REACT-IRTM ANALYSIS OF LAURYL LACTONE PRODUCTION BY CYCLODODECANONE MONOOXYGENASE DERIVED FROM Pseudomonas putida STRAIN HI-70

    Ayako Nagahashi, Hiroaki Iwaki, Yoshie Hasegawa, Jianzhong Yang, Stephan Grosse, Helene Bergeron, Jason Boyd, Peter C. K. Lau

    Pseudomonas 2003  2003年9月 

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    開催年月日: 2003年9月

    ReactIRTM 4000 is a state-of-the-art tool that allows realtime, in-situ analysis of a biotransformation and it can provide a characteristic fingerprint of specific molecularinformation that reflects changes in a reaction as a function of time. We have applied this technique to monitor the progress of a Baeyer-Villiger monooxygenase (BVMO) reaction. BVMOs areflavoproteins and they are nature's alternative to the abiotic Baeyer-Villiger organic reaction transformations of (cyclic) ketones into esters or lactones catalyzed by peracids. The latter chemicals are strong oxidants and can produce undesirable side reactions. BVMO applicationsinclude the synthesis of natural products andproduction of chiral building blocks for possible drug synthesis and value-added products. As part of a biocatalyst ”toolkit” development program, we have cloned a cyclododecanone monooxygenase (CDMO)-encoding gene (cdnB) from a soil microorganism, Pseudomonas putida strain HI-70. In a phylogenetic analysis, the predicted amino acid sequence of CDMO is found in a different cluster than that of the majority of the cloned BVMOs (e.g. cyclohexanone monooxygenase [CHMO] of Acinetobacter spp; cyclopentanone monooxygenase [CPMO] of Comamonas sp. NCIMB 9872). CDMO is active towards cyclic ketones, ranging from C10 to C16. This is different from the specificity shown by CHMO or CPMO that favours short-chain cyclic compounds. Using an overexpression clone of cdnB gene (pCD100B) in Escherichia coli strain BL21, the production of lauryl lactone from cyclododecanone was evaluated. ReactIR was found to be an useful monitoring tool in the development of this biocatalytic process. This study includes also a preliminary development of a two-phase bioreactor system that addresses low reactant solubility and product recovery.

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  • CLONING AND CHARACTERIZATION OF THE INITIAL 2-NITROBENZOATE NITROREDUCTASE AND 2-HYDROXYLAMINOBENZOATE MUTASE ENCODING GENES FOR 2-NITROBENZOATE CATABOLISM IN PSEUDOMONAS FLUORESCENS STRAIN KU-7

    Takamichi Muraki, Ayako Nagahashi, Masami Taki, Hiroaki Iwaki, Yoshie Hasegawa, Peter C.K. Lau

    Pseudomonas 2003  2003年9月 

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    開催年月日: 2003年9月

    2-nitrobenzoic acid (2-NBA) via the novel formation of 3-hydroxyanthranilic acid (3-HAA) instead of anthranilate or 2-aminobenzoate as anintermediate. We previously cloned and analyzed the 3-HAA catabolic gene cluster (nbaEXHJIGFCD), responsible for the conversion of 3-HAA into Krebs cycle intermediate (Muraki et al., Appl. Environ. Microbiol., 69:1564-1572, 2003). In order to identify the initial genes of the nbapathway, we further screened 24,000 transconjugants and isolated 37 mutants strains that were unable to grow on solid medium containing 2-NBA as a sole source of carbon and energy. DNA regions flanking the transposon in these mutant strains were isolated by Inverse PCR and individual DNA sequences were determined. As a result, we identified two mutant strains, named KUM-19 and KUM-33, in which the potential nbaA and nbaB genes were mutagenized respectively. The predicted primary structure of the nbaAencoded protein was found to have 31% sequence identity to a FMN-binding protein (MTH152, PDB ID: 1EJE) of Methanobacterium thermoautrophicum dH. The predicted amino acid sequence of the nbaB-encoded protein was found to have 34% sequence identity to the 4-hydroxylaminobenzoate lyase (PnbB) of 4-nitrobenzoate assimilating Pseudomonas putida TW3. Pairwise alignment of NbaA and MTH152 sequences indicated the presence of 7 conserved amino acid residues that may be involved in binding of FMN molecule. The nbaA and nbaB ORFs were separately cloned into the IPTG-inducible expression vector pSD80, and crude extracts of transformed E. coli cells werefound to show expression of the expected molecular size as well as the expected activity of 2-nitrobenzoate nitroreductase (NbaA) and 2-hydroxylaminobenzoate mutase (NbaB). In summary, at least ten catabolic genes and one regulatory gene are necessary for the metabolism of 2-NBA in strain KU-7. Within the 23-kb sequenced locus there are at least 13 other ORFs, many of which remain to be characterized.

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  • A ReactIR study of cyclododecanone monooxygenase-catalyzed reaction for lauryl lactone production

    J.Yang, H.Iwaki, H.Bergeron, PCK.Lau

    Annual general meeting, Canadian Society of Microbiologists  2003年5月 

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    開催年月日: 2003年5月

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  • 3-hydroxyanthranilate 3,4-dioxygenase, a novel eukaryotic homolog in the degradation pathway of 2-nitrobenzoate by Pseudomonas fluorescens strain KU-7

    T.Muraki, M.Taki, Y.Hasegawa, H.Iwaki, P.C.K.Lau

    American Society for Microbiology  2001年10月 

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    開催年月日: 2001年10月

    3-hydroxyanthranilate 3,4-dioxygenase, a novel eukaryotic homolog in the degradation pathway of 2-nitrobenzoate by Pseudomonas fluorescens strain KU-7

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  • Cyclopentanone 1,2-monooxygenase:Old wine, new bottle

    H. Iwaki, Y. Hasegawa, S.Wang, M.Kayser, P.C. Lau

    ASM conference on Biodegradation, Biotransformation, and Biocatalysis  2001年10月 

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    開催年月日: 2001年10月

    Cyclopentanone 1,2-monooxygenase:Old wine, new bottle

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  • Biodegradation of cycloaliphatic compounds: New genes and opportunities

    H.Iwaki, Y.Hasegawa, PCK. Lau

    Pseudomonas 2001  2001年9月 

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    開催年月日: 2001年9月

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  • A fistful of BVMOs (Baeyer-Villiger monooxygenase)

    H.Iwaki, Y.Hasegawa, T.Tokuyama, A.Imura, H.Bergeron, PCK.Lau

    IBC's 5th Annual World Congress on Enzyme Technologies 2000  2000年2月 

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    開催年月日: 2000年2月

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  • 518 Brevibacterium oxydans IH-35A株のシクロヘキシルアミン分解系遺伝子の解析

    岩木 宏明, 大橋 祐美子, 徳山 泰, 長谷川 喜衛

    日本生物工学会大会講演要旨集  2000年  日本生物工学会

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    開催年月日: 2000年

    記述言語:日本語  

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  • 328 Rhodococcus maris Hl-31株のcyclohexanone monooxygenase遺伝子のクローニングと酵素的性質

    岩木 宏明, 長谷川 喜衛, 徳山 泰

    日本生物工学会大会講演要旨集  1999年  日本生物工学会

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    開催年月日: 1999年

    記述言語:日本語  

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  • 1313 Rhodococcus maris HI-31株のシクロヘキサノール分解系遺伝子の解析

    西田 千聡, 岩木 宏明, 長谷川 嘉衛, 徳山 泰

    日本生物工学会大会講演要旨集  1999年  日本生物工学会

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    開催年月日: 1999年

    記述言語:日本語  

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  • 1341 Brevibacterium oxydans IH-35AのCyclohexylamine Oxidaseの精製及びその特性

    清水 応健, 岩木 宏明, 長谷川 喜衛, 徳山 泰

    日本生物工学会大会講演要旨集  1999年  日本生物工学会

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    開催年月日: 1999年

    記述言語:日本語  

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  • 806 Alcaligenes sp. KUFA-1株のN,N-Dimethylformamidase (DMFase)遺伝子のクローニング

    岩木 宏明, 松尾 真樹, 長谷川 喜衛, 徳山 泰, Lau Peter C. K.

    日本生物工学会大会講演要旨集  1998年  日本生物工学会

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    開催年月日: 1998年

    記述言語:日本語  

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  • 716 Rhodococcus sp. Hl-31株のcyclohexanone monooxygenase(CHMO)の精製と特性

    松尾 真樹, 岩木 宏明, 長谷川 喜衛, 徳山 泰

    日本生物工学会大会講演要旨集  1998年  日本生物工学会

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    開催年月日: 1998年

    記述言語:日本語  

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  • 1044 Acinetobacter sp. NCIMB9871におけるcyclophexanol分解系遺伝子の解析 : chnA,chnBの発現機構の解析2

    寺岡 昌広, 岩木 宏明, 長谷川 喜衛, 徳山 泰, Lau Peter C. K.

    日本生物工学会大会講演要旨集  1998年  日本生物工学会

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    開催年月日: 1998年

    記述言語:日本語  

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  • 552 Trichospor on cutaneum KUY-6Aのp-hydroxybenzoate hydrozylase遺伝子のクローニングとその解析

    寺岡 昌広, 岩木 宏明, 魚留 篤, 長谷川 喜衛, 徳山 泰

    日本生物工学会大会講演要旨集  1997年  日本生物工学会

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    開催年月日: 1997年

    記述言語:日本語  

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  • 551 Acinetobacter sp. NCIB 9871におけるcyclohexanol分解系遺伝子群の解析 : ε-caprolactone以降の分解に関与する遺伝子のクローニング

    石川 文音, 岩木 宏明, 寺岡 昌広, 長谷川 喜衛, 徳山 泰, Lau Peter C. K.

    日本生物工学会大会講演要旨集  1997年  日本生物工学会

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    開催年月日: 1997年

    記述言語:日本語  

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  • 832 Acinetobacter calcoaceticus NCIB 9871のcyclohexanone monooxygenase geneの上流・下流域のクローニング

    岩木 宏明, 長谷川 喜衛, 橋本 泰行, 徳山 泰

    日本生物工学会大会講演要旨集  1996年  日本生物工学会

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    開催年月日: 1996年

    記述言語:日本語  

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  • アンチセンスペプチド核酸を用いた減算的な菌叢改変手法の開発

    岡野 憲司, 日詰 達哉, 佐藤 悠, 岩木 宏明, 本田 孝祐

    2022年10月 

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    開催地:Web開催  

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  • 軟質塩ビシートの硬化劣化への土壌細菌の関与

    平田 悠大, 別宮 浩之, 天牛 英清, 八木 敬祐, 岡野 憲司, 岩木 宏明

    2022年10月 

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    開催地:Web開催  

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  • ナノ構造が発現する殺菌メカニズムの解明~オートリシスの影響について~

    伊藤 健, 三村 爽馬, 清水 智弘, 新宮原 正三, 岩木 宏明

    2022年3月 

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  • Exophiala jeanselmei KUFI-6N 株由来シクロアルカノン モノオキシゲナーゼの解析

    小林 健人, 山本 泰誠, 長谷川 喜衛, 岩木 宏明

    2021年10月 

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Works(作品等)

  • 蓮の花托にとまるタイワンウチワヤンマ

    岩木 宏明

    2022年7月

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  • 訪花するオスのタケクマバチ

    岩木 宏明

    2021年11月

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  • 様々な花を訪花するタケクマバチ

    岩木 宏明

    2020年12月

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  • アゲハチョウの交尾

    岩木 宏明

    2020年10月

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  • 第115回醗酵学懇話会 ~培養技術の温故知新(基礎から応用まで)~

    岩木 宏明

    2019年8月

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  • 外来種 モンクチビルテントウ

    岩木 宏明

    2018年12月

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  • 第112回醗酵学懇話会

    岩木 宏明

    2018年1月

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  • 第111回醗酵学懇話会~クラフトビールを知る・楽しむ~

    岩木 宏明

    2017年8月

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  • 第68回日本生物工学会大会シンポジウム:学会活動が先導する実用化研究・技術~学会は産官学の出会いの場となれるか~

    中澤 昌美, 岩木 宏明, 大橋 正孝, 小高 敦史

    2016年9月

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共同研究・競争的資金等の研究課題

  • プロドラッグ合成を指向した微生物によるアミン化合物のγ-グルタミル化の解析

    研究課題/領域番号:22K05418  2022年4月 - 2025年3月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(C)

    岩木 宏明

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    配分額:4030000円 ( 直接経費:3100000円 、 間接経費:930000円 )

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  • ナノ構造に起因する殺菌原理解明にむけた単一細胞とナノ構造界面の相互作用解析

    研究課題/領域番号:21H01773  2021年4月 - 2024年3月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(B)

    伊藤 健, 岩木 宏明, 小嶋 寛明, 田中 秀吉, 富成 征弘, 永尾 寿浩, 田中 重光

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    配分額:17290000円 ( 直接経費:13300000円 、 間接経費:3990000円 )

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  • 微生物機能を利用した廃食用油からの機能性ポリマー生産系の構築

    研究課題/領域番号:17K07735  2017年4月 - 2020年3月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(C)

    岩木 宏明

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    配分額:4680000円 ( 直接経費:3600000円 、 間接経費:1080000円 )

    本研究では、廃食用油を原料としたポリマー生産系構築に資する遺伝子資源を獲得することを目的とし、廃食用油の主成分の1つであるオレイン酸から,シクロオクタノン, 8-オクタノリドを経由し,ポリ(8-オクタノリド)を合成する系に資するシクロオクタノンモノオキシゲナーゼ遺伝子の取得・解析を試みた。さらに、オレイン酸からシクロヘキサンカルボン酸を経て4-ヒドロキシシクロヘキサンカルボン酸,4-ヒドロキシ安息香酸,プロトカテキュ酸,2-ピロン-4,6-ジカルボン酸を合成する系に資するシクロヘキサンカルボン酸分解系(芳香族化経路)遺伝子群の取得・解析を試みた。

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  • センサー誘導型環境浄化細菌創製を目指した走化性レセプター遺伝子の解析

    研究課題/領域番号:22780077  2010年 - 2012年

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  若手研究(B)

    岩木 宏明

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    配分額:2990000円 ( 直接経費:2300000円 、 間接経費:690000円 )

    2-ニトロ安息香酸分解菌Pseudomons fluorescens KU-7株の2-ニトロ安息香酸走化性機構の解明を試みた。その結果、2-ニトロ安息香酸走化性は、2-ニトロ安息香酸代謝依存的であること、2-ニトロ安息香酸走化性レセプター遺伝子(nbaY)は、2-ニトロ安息香酸培養時のみ誘導発現することが明らかとなった。更に、nbaY遺伝子を含む2-ニトロ安息香酸分解系遺伝子群は、2-ニトロ安息香酸そのものではなく、代謝中間体である2-アミノ-3-カルボキシムコン酸-6-セミアルデヒドにより誘導されることが明らかとなった。

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  • アルケニルホスホナートを基盤とする不斉合成反応開発と有用生理活性物質創生への展開

    研究課題/領域番号:15590031  2003年 - 2005年

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(C)

    岩木 宏明, 長岡 康夫, 岩木 宏明

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    配分額:2700000円 ( 直接経費:2700000円 )

    生体内リン酸化化合物はエネルギー貯蔵や細胞内シグナル伝達に関与し、生命維持において、極めて基本的で重要な働きを担っている。ホスホナート誘導体は、これらリン酸誘導体のアナログとして、また、カルボン酸や、エステル加水分解中間体のアナログとして、生体反応の拮抗薬や作動薬として機能するため、そのいくつかは、既に医薬品として、利用されている。一方、有機合成化学の見地からホスホナート誘導体は、オレフィン形成反応として汎用されるHorner-wadsworth-Emmons(HWE)反応の基質として、また、遷移金属触媒反応で用いられる、ホスフィン配位子の合成中間体などとして有用である。このように、ホスホナートを基盤とする研究開発には、有機合成化学と生物化学の両面での、または、この二者が融合した形での展開が期待できる。本研究で私は、今までに蓄積したボスホナートを基盤とする有機合成技術を展開し、有用生理活性化合物の創製に結びつけることを目的としている。
    本研究では免疫抑制剤のリン酸化活性体の開発に重点を置き研究を行った。免疫抑制剤FTY-720は生体内でその水酸基がリン酸化されたのち、スフィンゴシン1リン酸受容体に結合することにより、その活性を発現することが知られている。したがって、リン酸化FTY-720はその非リン酸化体に比べて、活性・選択性の向上が期待される。しかしながら、リン酸化FTY-720はそのまま投与すると、生体内で脱リン酸化を受けてしまうと考えられる。そこで本研究では安定活性体として、環状リン酸化FTY-720アナログを設計し合成した。本化合物はモノリン酸化体に比べて加水分解を受けにくいのみならず、不斉点が存在しないため、医薬品の候補化合物として有利である。さらに、ボスホン酸誘導体の合成に成功した。現在、これらの新規リン酸化FTY-720の免疫抑制活性について評価を行っている。

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作成した教科書、教材、参考書

  •  特になし

教育方法・教育実践に関する発表、講演等

  • 第38回生涯学習吹田市民大学関西大学講座総合テーマ「くらしと微生物」テーマ「微生物と遺伝子」

その他教育活動上特記すべき事項

  • 関西大学サイエンスセミナー2006年~2010年